معلومة

لماذا لا تشكل السلسلة الجانبية الأساسية (مجموعة R) للحمض الأميني رابطة ببتيدية في عملية التخليق الحيوي للبروتين؟

لماذا لا تشكل السلسلة الجانبية الأساسية (مجموعة R) للحمض الأميني رابطة ببتيدية في عملية التخليق الحيوي للبروتين؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لماذا لا تشكل السلسلة الجانبية الأساسية (مجموعة R) للحمض الأميني رابطة ببتيدية في عملية التخليق الحيوي للبروتين؟

ضع في اعتبارك ليسين ، على سبيل المثال ، لماذا لا تستطيع المجموعة الأمينية ذات السلسلة الجانبية ، - (CH2)4-NH2، تشكل رابطة ببتيدية مع مجموعة الكربوكسيل للحمض الأميني الآخر؟ هل يرجع ذلك إلى التوجيه وحده ، حيث أن خصائصهم الأخرى متورطة؟


الهليون

الهليون (رمز أسن أو ن [2]) هو حمض أميني ألفا يستخدم في التخليق الحيوي للبروتينات. يحتوي على مجموعة α-amino (الموجودة في البروتونات −NH +
3 تشكل في ظل الظروف البيولوجية) ، مجموعة حمض الكربوكسيل ألفا (الموجودة في شكل −COO - في ظل الظروف البيولوجية) ، وسلسلة جانبية كاربوكساميد ، وتصنفها على أنها قطبية (عند درجة الحموضة الفسيولوجية) ، حمض أميني أليفاتي. إنه غير ضروري للبشر ، مما يعني أن الجسم يمكنه تصنيعه. يتم ترميزه بواسطة الكودونات AAU و AAC.

  • 70-47-3 ذ
  • تشيبي: 17196 ي
  • ChEMBL58832 ذ
  • 6031 ذ
  • DB03943 ي
  • C00152 ص
  • 5Z33R5TKO7 ذ
InChI = 1S / C4H8N2O3 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H، 1،5H2، (H2،6،7) (H، 8،9) / t2- / m0 / مفتاح s1 Y: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N Y

يؤدي التفاعل بين الأسباراجين والسكريات المختزلة أو أي مصدر آخر للكربونيل إلى إنتاج مادة الأكريلاميد في الطعام عند تسخينها إلى درجة حرارة كافية. توجد هذه المنتجات في المخبوزات مثل البطاطس المقلية ورقائق البطاطس والخبز المحمص.


الجزيئات غير القطبية التي سنتحدث عنها هي أحماض أمينية كارهة للماء ، وهذا يعني "الخوف من الماء" لأنها لا تختلط مع جزيئات الماء. هل تعرف كيف لا يختلط الزيت والماء؟ هذا لأن الزيت كاره للماء.

عكس الجزيء غير القطبي هو ، كما قد تتخيل ، قطبي. الجزيئات القطبية محبة للماء ، وتعني "محبة للماء". إذا كنت ترغب في التخيل: الجزيئات القطبية مثل الكلاب الصغيرة التي تحب الماء كثيرًا لدرجة أنها ستنطلق مباشرة في الماء الموحل أو كريه الرائحة بعد كرة التنس ، دون أي تردد على الإطلاق. هذا من شأنه أن يجعل الجزيئات غير القطبية مثل القطط ، معروفة بتجنب الماء ، لا شكرًا لك ، وتنظيف نفسها بدونها.

يتم تصنيف الجزيئات بهذه الطريقة بناءً على الشحنات الموجودة على الذرات المرتبطة ببعضها البعض لتكوين الجزيء. إذا كنت تتذكر ذوقك الأول في الكيمياء في المدرسة الثانوية ، فقد تتذكر أن الذرات لها نواة من النيوترونات المحايدة والبروتونات الموجبة في الوسط ، والإلكترونات السالبة تدور في كل مكان. البروتونات لها شحنة موجبة تجذب الإلكترونات إليها ، مثل جذب الأضداد.

عندما تترابط ذرتان معًا ، فإنهما يشتركان في الإلكترونات. تتمتع ذرتان من نفس العنصر بإيجابية متساوية ، لذلك لا تملك القدرة على سرقة الإلكترونات من الأخرى. هذه الجزيئات غير قطبية لأنها لا تنتج شحنة. عندما تتصل ذرات عنصرين مختلفين معًا ، فإن أحدهما دائمًا سيكون له شحنة أعلى ويجذب معظم الإلكترونات إلى نهايته من جزيء المفصل. هذا يعني أن الجزيء قطبي ، أو مشحون ، وبعد ذلك سيتم تحديد هذه الشحنة على أنها شحنة موجبة أو سالبة.


3.2.1. البروتينات لها تسلسل فريد من الأحماض الأمينية التي تحددها الجينات

في عام 1953 ، حدد فريدريك سانجر تسلسل الأحماض الأمينية للأنسولين ، وهو هرمون بروتيني (الشكل 3.22). يعد هذا العمل علامة بارزة في الكيمياء الحيوية لأنه أظهر لأول مرة أن البروتين يحتوي على تسلسل أحماض أمينية محدد بدقة. علاوة على ذلك ، فقد أظهر أن الأنسولين يتكون فقط من l من الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد بين مجموعات & # x003b1-amino و & # x003b1-carboxyl. حفز هذا الإنجاز علماء آخرين لإجراء دراسات تسلسلية لمجموعة متنوعة من البروتينات. في الواقع ، فإن تسلسل الأحماض الأمينية الكاملة لأكثر من 100000 بروتين معروفة الآن. الحقيقة المذهلة هي أن كل بروتين له تسلسل فريد من الأحماض الأمينية المحددة بدقة. غالبًا ما يشار إلى تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين باسمه الهيكل الأساسي.

الشكل 3.22

تسلسل الأحماض الأمينية للأنسولين البقري.

كشفت سلسلة من الدراسات الثاقبة في أواخر الخمسينيات وأوائل الستينيات أن تسلسل الأحماض الأمينية للبروتينات يتم تحديده وراثيًا. يحدد تسلسل النيوكليوتيدات في الحمض النووي ، جزيء الوراثة ، تسلسلًا مكملًا للنيوكليوتيدات في الحمض النووي الريبي ، والذي بدوره يحدد تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين. على وجه الخصوص ، يتم ترميز كل من الأحماض الأمينية العشرين في المرجع بواسطة واحد أو أكثر من المتواليات المحددة من ثلاثة نيوكليوتيدات (القسم 5.5).

معرفة تسلسل الأحماض الأمينية أمر مهم لعدة أسباب. أولاً ، عادةً ما تكون معرفة تسلسل البروتين أمرًا ضروريًا لتوضيح آلية عمله (على سبيل المثال ، الآلية التحفيزية للإنزيم). علاوة على ذلك ، يمكن إنشاء بروتينات ذات خصائص جديدة عن طريق تغيير تسلسل البروتينات المعروفة. ثانيًا ، تحدد تسلسلات الأحماض الأمينية الهياكل ثلاثية الأبعاد للبروتينات. تسلسل الأحماض الأمينية هو الرابط بين الرسالة الجينية في الحمض النووي والبنية ثلاثية الأبعاد التي تؤدي الوظيفة البيولوجية للبروتين. تكشف تحليلات العلاقات بين متواليات الأحماض الأمينية والبنى ثلاثية الأبعاد للبروتينات القواعد التي تحكم طي سلاسل البولي ببتيد. ثالثًا ، تحديد التسلسل هو أحد مكونات علم الأمراض الجزيئي ، وهو مجال سريع النمو في الطب. يمكن أن تؤدي التغييرات في تسلسل الأحماض الأمينية إلى حدوث أمراض ووظائف غير طبيعية. يمكن أن تنجم الأمراض الخطيرة والمميتة في بعض الأحيان ، مثل فقر الدم المنجلي والتليف الكيسي ، عن تغيير في حمض أميني واحد داخل البروتين. رابعًا ، يكشف تسلسل البروتين كثيرًا عن تاريخه التطوري (انظر الفصل السابع). تشبه البروتينات بعضها البعض في تسلسل الأحماض الأمينية فقط إذا كان لها سلف مشترك. وبالتالي ، يمكن تتبع الأحداث الجزيئية في التطور من تسلسل الأحماض الأمينية علم الأحافير الجزيئية هو مجال مزدهر للبحث.


لماذا لا تشكل السلسلة الجانبية الأساسية (مجموعة R) للحمض الأميني رابطة ببتيدية في عملية التخليق الحيوي للبروتين؟ - مادة الاحياء

إدخال الأحماض الأمينية

تشرح هذه الصفحة ماهية الأحماض الأمينية ، مع التركيز على الأحماض الأمينية 2 ذات الأهمية البيولوجية. يبحث بشيء من التفصيل في خصائصها الفيزيائية البسيطة مثل الذوبان ونقاط الانصهار.

الأحماض الأمينية هي بالضبط كما يقولون! إنها مركبات تحتوي على مجموعة أمينية ، -NH2، ومجموعة حمض الكربوكسيل ، COOH.

تحتوي الأحماض الأمينية المهمة بيولوجيًا على المجموعة الأمينية المرتبطة بذرة الكربون المجاورة لمجموعة COOH. هم معروفون ب 2- احماض امينية. وهي معروفة أيضًا (بشكل محير قليلاً) باسم أحماض ألفا أمينية. هذه هي الأشياء التي سنركز عليها.

أبسط نوعين من هذه الأحماض الأمينية هما 2-aminoethanoic acid و 2-aminopropanoic acid.

نظرًا للأهمية البيولوجية لجزيئات كهذه ، فإنها تُعرف عادةً بأسمائها الكيميائية الحيوية التقليدية.

حمض 2-aminoethanoic ، على سبيل المثال ، يسمى عادة جليكاين، وعادة ما يعرف حمض 2-أمينوبروبانويك ألانين.

الصيغة العامة للحمض الأميني 2 هي:

. . . حيث يمكن أن تكون & quotR & quot مجموعة معقدة تحتوي على مجموعات نشطة أخرى مثل -OH و -SH ومجموعات أمين أو حمض الكربوكسيل الأخرى ، وما إلى ذلك. إنها بالتأكيد ليست بالضرورة مجموعة هيدروكربونية بسيطة!

ملحوظة: من أجل الدقة الكاملة ، يحتوي أحد الأحماض الأمينية العشرين المهمة بيولوجيًا (البرولين) على بنية مختلفة قليلاً. تنحني مجموعة & quotR & quot في دائرة تلتصق بالنيتروجين مرة أخرى بدلاً من أحد الهيدروجين. هذا التعقيد لا يُحدث فرقًا كبيرًا في كيمياء المركب - فالنيتروجين لا يزال يتصرف بنفس الطريقة التي يتصرف بها في الأحماض الأمينية الأخرى. هذا ليس شيئًا يجب أن تقلق بشأنه لأغراض الكيمياء في هذا المستوى التمهيدي.

الأحماض الأمينية هي مواد صلبة بلورية ذات نقاط انصهار عالية بشكل مدهش. من الصعب تثبيت نقاط الانصهار بالضبط لأن الأحماض الأمينية تميل إلى التحلل قبل أن تذوب. تميل التحلل والذوبان إلى أن يكون في نطاق 200 - 300 درجة مئوية.

بالنسبة لحجم الجزيئات ، هذا مرتفع جدًا. يجب أن يحدث شيء غير عادي.

إذا نظرت مرة أخرى إلى الهيكل العام للحمض الأميني ، فسترى أنه يحتوي على مجموعة أمين أساسية ومجموعة حمض الكربوكسيل الحمضي.

يوجد انتقال داخلي لأيون الهيدروجين من مجموعة COOH إلى NH -NH2 المجموعة لتترك أيونًا بشحنة سالبة وشحنة موجبة.

وهذا ما يسمى ب زويتيريون.

Zwitterion هو مركب بدون شحنة كهربائية عامة ، ولكنه يحتوي على أجزاء منفصلة مشحونة سالبة وإيجابية.

هذا هو الشكل الذي توجد به الأحماض الأمينية حتى في الحالة الصلبة. بدلاً من الروابط الهيدروجينية الأضعف والقوى الجزيئية الأخرى التي قد تتوقعها ، لديك بالفعل عوامل جذب أيونية أقوى بكثير بين أيون واحد وجيرانه.

تتطلب عوامل الجذب الأيونية مزيدًا من الطاقة للكسر وبالتالي فإن الأحماض الأمينية لها نقاط انصهار عالية لحجم الجزيئات.

الأحماض الأمينية قابلة للذوبان في الماء بشكل عام وغير قابلة للذوبان في المذيبات العضوية غير القطبية مثل الهيدروكربونات.

هذا يعكس مرة أخرى وجود zwitterions. في الماء ، يتم استبدال عوامل الجذب الأيونية بين الأيونات الموجودة في الحمض الأميني الصلب بجاذبية قوية بين جزيئات الماء القطبي و zwitterions. هذا يشبه إلى حد كبير أي مادة أيونية أخرى تذوب في الماء.

يختلف مدى قابلية الذوبان في الماء حسب حجم وطبيعة مجموعة & quotR & quot.

ملحوظة: في هذه المرحلة ، عادةً ما أحاول ربط القيم الفعلية للذوبان في الأحماض الأمينية المختلفة بهياكلها. لسوء الحظ ، من قيم الذوبان التي حصلت عليها (ولست مقتنعًا أنها صحيحة بالضرورة) ، لا يمكنني العثور على أي أنماط واضحة - في الواقع ، هناك بعض الحالات الغريبة جدًا بالفعل.

يرجع عدم قابلية الذوبان في المذيبات العضوية غير القطبية مثل الهيدروكربونات إلى عدم التجاذب بين جزيئات المذيب و zwitterions. بدون عوامل جذب قوية بين المذيب والأحماض الأمينية ، لن يتم إطلاق طاقة كافية لفصل الشبكة الأيونية عن بعضها.

إذا نظرت مرة أخرى إلى الصيغة العامة للحمض الأميني ، فسترى أنه (بصرف النظر عن حمض الجلايسين ، 2-aminoethanoic acid) يحتوي الكربون في مركز الهيكل على أربع مجموعات مختلفة متصلة. في الجلايسين ، تعتبر مجموعة & quotR & quot ذرة هيدروجين أخرى.

هذا صحيح أيضًا إذا قمت برسم هيكل zwitterion بدلاً من هذا الهيكل الأبسط.

بسبب هذه المجموعات الأربع المختلفة المرتبطة بذرة الكربون نفسها ، فإن الأحماض الأمينية (بصرف النظر عن الجلايسين) هي غير متناظر.

الأهمية: إذا كنت لا تعرف بالضبط ماذا يعني ذلك ، اتبع هذا الرابط لصفحة حول التماثل البصري. ستجد النشاط البصري للأحماض الأمينية الذي تمت مناقشته في أسفل تلك الصفحة ، ولكن اقرأ الصفحة بأكملها للتأكد من أنك تفهم ما يجري.

استخدم الزر "رجوع" في المستعرض الخاص بك للعودة إلى هذه الصفحة.

يعني عدم وجود مستوى تناظر أنه سيكون هناك نوعان من الأيزومرات الفراغية للحمض الأميني (بصرف النظر عن الجليسين) - أحدهما صورة المرآة غير القابلة للتركيب للآخر.

بالنسبة للحمض الأميني العام 2 ، فإن الأيزومرات هي:

ملحوظة: إذا كنت لا تعرف ما تعنيه رموز السندات المختلفة ، فلا يجب أن تصل إلى هذا الحد! اتبع الرابط المذكور أعلاه لصفحة حول التماثل البصري. اقرأ تلك الصفحة واتبع الرابط الإضافي في تلك الصفحة لرسم الجزيئات العضوية.

استخدم الزر "رجوع" في المستعرض الخاص بك للعودة إلى هذه الصفحة.

جميع الأحماض الأمينية التي تحدث بشكل طبيعي لها الهيكل الأيمن في هذا الرسم التخطيطي. يُعرف هذا باسم التكوين & quotL- & quot. يُعرف الآخر باسم التكوين & quotD- & quot.

من شبه المؤكد أنك لست بحاجة إلى معرفة ذلك لأغراض كيمياء المستوى الأول في المملكة المتحدة ، ولكن إذا كنت مهتمًا ، يمكنك التعرف على التكوين L من خلال تخيل أنك تنظر إلى الأسفل من أعلى على الهيكل الأيمن في الرسم التخطيطي الأخير - بعبارة أخرى ، مع ذرة الهيدروجين الأقرب إليك. إذا كنت تقرأ حول المجموعات الأخرى في اتجاه عقارب الساعة ، فستحصل على كلمة CORN.

تحذير: هناك العديد من الطرق الأخرى لحل هذه المشكلة أيضًا استنادًا إلى كلمة CORN ، ولكن بالنظر إلى الجزيء من وجهة نظر مختلفة ، مما قد يعني أنه يجب تطبيق CORN عكس اتجاه عقارب الساعة بدلاً من اتجاه عقارب الساعة للصيغة L.

إذا كنت قد تعلمت بالفعل قاعدة مختلفة ، فالتزم بها. إذا كنت طالب كيمياء بالمستوى A (أو ما يعادله) ، اكتشف ما يتوقعه الممتحنون (إن وجد) ، وتعلم ذلك. إذا كنت لا تحتاج إلى معرفة ذلك ، انس الأمر!

لا يمكنك معرفة من خلال النظر إلى بنية ما إذا كان هذا الأيزومر سوف يقوم بتدوير مستوى استقطاب الضوء المستقطب في اتجاه عقارب الساعة أو عكس اتجاه عقارب الساعة. جميع الأحماض الأمينية التي تحدث بشكل طبيعي لها نفس التكوين L ، ولكنها تتضمن أمثلة تدور المستوى في اتجاه عقارب الساعة (+) وتلك التي تقوم بالعكس (-).

من الشائع جدًا أن تعمل الأنظمة الطبيعية فقط مع أحد الأيزومرات الضوئية (متشابهة) لمادة نشطة بصريًا مثل الأحماض الأمينية. ليس من الصعب معرفة سبب ذلك. نظرًا لأن الجزيئات لها ترتيبات مكانية مختلفة لمجموعاتها المختلفة ، فمن المحتمل أن يتناسب واحد منها فقط بشكل صحيح مع المواقع النشطة على الإنزيمات التي تعمل معها.

أسئلة لاختبار فهمك

إذا كانت هذه هي المجموعة الأولى من الأسئلة التي أجريتها ، فيرجى قراءة الصفحة التمهيدية قبل البدء. ستحتاج إلى استخدام زر "BACK BUTTON" الموجود في متصفحك للعودة إلى هنا بعد ذلك.


ما هي الأحماض الأمينية العطرية؟

الأحماض الأمينية العطرية هي أحماض أمينية لها حلقة عطرية في السلسلة الجانبية.

الأحماض الأمينية هي مركبات عضوية مهمة من الناحية البيولوجية تحتوي على مجموعات وظيفية أمين (-NH2) وحمض الكربوكسيل (-COOH) ، مع سلسلة جانبية (-R) خاصة بكل حمض أميني.

الصيغة العامة للحمض الأميني هي NH₂CHRCOOH.

أربعة من الأحماض الأمينية القياسية البالغ عددها 21 لها حلقات عطرية في سلاسلها الجانبية.

يوضح الرسم البياني أدناه هياكل فينيل ألانين ، تيروسين ، تريبتوفان ، هيستيدين.

بعض الأحماض الأمينية الأقل شيوعًا هي

مشتق الثيروكسين من التيروزين. إنه منظم التمثيل الغذائي النهائي. إنه يؤثر على استقلاب الكربوهيدرات وتخليق البروتين وتفككه ووظائف القلب والأوعية الدموية والكلى والدماغ.

5-هيدروكسيتريتوفان

5-هيدروكسيتريبتوفان هو وسيط في التخليق الحيوي للناقلات العصبية السيروتونين والميلاتونين من التربتوفان.


4. RNAs غير مشفر للبروتين (المعروف أيضًا باسم RNAs غير المشفر أو ncRNAs)

يتم تحديد التعبير عن البروتينات من خلال المعلومات الجينومية ، ويدعم وجودها وظيفة حياة الخلية. يتم نسخ أجزاء من جينوم الكائن الحي بأنسجة منظمة - وبطريقة محددة في مرحلة النمو - إلى نسخ الحمض النووي الريبي (RNA) التي تهدف إلى التأثير على الإنتاج النهائي للبروتينات.

حتى وقت قريب إلى حد ما ، كان يُعتقد أن الجزيئات المهمة لوظيفة الخلية هي تلك التي وصفها "العقيدة المركزية" للبيولوجيا ، أي الرنا المرسال والبروتينات. بدأت الأمور تتغير مع اكتشاف الرنا الميكروي منذ أكثر من 20 عامًا في النباتات 16 والحيوانات 17 ، 18. أظهرت جهود البحث اللاحقة أن أجزاء كبيرة من جينوم الكائن الحي سيتم نسخها في وقت أو آخر إلى الحمض النووي الريبي ، ولكن لن يتم ترجمتها إلى تسلسل الأحماض الأمينية. تمت الإشارة إلى نسخ RNA هذه باسم ncRNAs وهناك تقدير متزايد لأن العديد منها وظيفي بالفعل ويؤثر على العمليات الخلوية الرئيسية.

هناك العديد من فئات ncRNAs التي يمكن التعرف عليها ، ولكل منها وظيفة مميزة. وتشمل هذه: نقل RNAs (tRNAs) 19 RNAs (rRNAs) 20 miRNAs المذكورة أعلاه 17،18 RNAs نواة صغيرة (snoRNAs) 21،22 تفاعل بيوي (piRNAs) 23 & # 821125 بدء نسخ RNAs (tiRNAs) 26 رنا ميكرو بشري - الإزاحة (moRNAs) 27 الحمض النووي الريبي المشتق من sno (sdRNAs) 28 ncRNAs الطويلة بين الجينات (lincRNAs) 29 إلخ. النطاق الكامل للفئات المتميزة من ncRNAs المشفرة داخل الجينوم البشري غير معروف حاليًا ولكن يُعتقد أنها عديدة.

  • RNAs قصيرة غير مشفرة: يتم ترميز ثلاث فئات على الأقل من الحمض النووي الريبي الصغير في جينومنا ، بناءً على آلية التكوُّن الحيوي ونوع بروتين Ago المرتبط بـ miRNAs و siRNAs الداخلية و piRNAs. وتجدر الإشارة ، مع ذلك ، إلى أن الاكتشافات الحديثة للعديد من الرناوات الصغيرة غير القانونية قد طمس إلى حد ما الحدود بين الطبقات.
  • MicroRNAs (miRNAs): تتكون MicroRNAs (miRNAs) من عائلة كبيرة من التي تحدث بشكل طبيعي ، وداخلية المنشأ ، وحيدة الجديلة

22 نيوكليوتيدات طويلة RNAs. تعمل MiRNAs كمنظمين رئيسيين بعد النسخ للتعبير الجيني عن طريق الاقتران الأساسي مع mRNAs المستهدفة. يُعتقد في الأصل أنها تؤثر على تأثيرها حصريًا من خلال mRNAs المستهدفة 3´UTR 30 ، ومنذ ذلك الحين ثبت أن لها أهداف منطقة ترميز واسعة النطاق أيضًا. يُعرف حاليًا أكثر من ألف miRNAs بالجينوم البشري ، ولكل منها القدرة على تنظيم التعبير عن آلاف الجينات المشفرة للبروتين 32. في الثدييات ، من المتوقع أن تتحكم الجزيئات المجهرية في أكثر من

المسار الكنسي

  • في المسار المتعارف عليه ، يتم نسخ سلائف الرنا الأولية (pri-miRNA) بواسطة RNA polymerase II. تتم معالجة pri-miRNA في سلائف miRNA (pre-miRNA) بواسطة "مجمع المعالج الدقيق" الذي يشتمل على Drosha ، وهو عضو في عائلة RNase III من نوكليازات داخلية ، و DGCR8 ، وهو بروتين مرتبط مزدوج السلسلة RNA. إن ما قبل miRNAs عموماً يتراوح طوله بين 60-70 نيوكليوتيدات ، وله نتوء ثنائي النيوكليوتيدات عند الطرف 3 ومجموعة 5 فوسفات ، ويطوى في بنية مميزة تشبه دبوس الشعر. يتعرف Exportin-5 على 2-nucleotide 3´-overhang ، وهو سمة الانقسام بوساطة RNase III ، وينقل المكوك قبل ميرنا من خلال المسام النووية إلى السيتوبلازم ، حيث تتم معالجته بشكل أكبر بواسطة Dicer ، نوكلياز داخلي آخر. يقترن Dicer مع TRBP و PACT ، كلاهما بروتينات ربط RNA مزدوج الشريطة ، ويشق ما قبل ميرنا لتشكيل عابر

المسارات البديلة (غير المتعارف عليها)

  • مسارات Drosha المستقلة: كما ذكر أعلاه ، فإن معظم miRNAs إما تنشأ من وحدات النسخ الخاصة بها أو مشتقة من exons أو إنترونات الجينات الأخرى 33 وتتطلب كل من Drosha و Dicer للانقسام في نضوجها. ومع ذلك ، فقد ظهر مؤخرًا لأول مرة في ذبابة الفاكهة 33 ولاحقًا في الثدييات 34 أن الإنترونات قصيرة الشعر ، والتي تسمى mirtrons ، يمكن أن تكون مصادر بديلة لـ miRNAs. على الرغم من وجود العديد من الاختلافات بين mirtrons الثدييات واللافقارية ، كلاهما مستقل Drosha. Mirtrons عبارة عن إنترونات قصيرة ذات إمكانات دبوس شعر يمكن تقطيعها وإزالتها في تقليد ما قبل ميرنا ثم الدخول في المسار القانوني. بعد التصدير النووي ، يمكن بعد ذلك شقها بواسطة Dicer ودمجها في RISC 34.
  • مسارات مستقلة Dicer: تم وصف التكاثر الحيوي لـ MiRNA المستقل عن Dicer فقط حتى الآن لـ miR-451 34. تتم معالجة هذه الـ miRNA بواسطة Drosha ولكنها لا تتطلب Dicer. بدلاً من ذلك ، ما قبل ميرنا ، بمجرد تحميله في Ago ، يتم شقه بواسطة مركز Ago التحفيزي لإنشاء نهاية وسيطة 3 ، والتي يتم قطعها بشكل أكبر. الأهم من ذلك ، تم عرض وظيفة Ago التحفيزية للتكوين الحيوي miR-451 في طفرات Ago2 متماثلة اللواقح التي تبين أنها فقدت miR-451 وتوفيت بعد وقت قصير من ولادتها بفقر الدم 34.

لا يزال الدور البيولوجي للـ ncRNAs الطويلة كفئة بعيد المنال إلى حد كبير. ثبت أن العديد من الحالات المحددة متورطة في إسكات الجينات النسخية ، وتفعيل المنظمين الحرجين للتطوير والتمايز: هذه تمارس أدوارها التنظيمية من خلال التدخل في عوامل النسخ أو المنشطات المشتركة ، من خلال العمل المباشر على ازدواج الحمض النووي ، من خلال التنظيم التعبير الجيني لترميز البروتين المجاور ، عن طريق التوسط في تعديلات الوراثة اللاجينية للحمض النووي ، إلخ.

4.1 ربط الحمض النووي الريبي

4.2 النسخ العكسي للـ RNA

النسخ العكسي هو نقل المعلومات من الحمض النووي الريبي إلى الحمض النووي (عكس النسخ العادي). من المعروف أن هذا يحدث في حالة الفيروسات القهقرية ، مثل فيروس نقص المناعة البشرية ، وكذلك في حقيقيات النوى ، في حالة الينقولات العكسية وتوليف التيلومير.

4.3 تحرير RNA / تعديلات ما بعد النسخ

يعد التعديل اللاحق للنسخ عملية في بيولوجيا الخلية يتم من خلالها تحويل الحمض النووي الريبي النسخة الأولية إلى الحمض النووي الريبي الناضج. ومن الأمثلة البارزة تحويل السليفة الرنا المرسال إلى الرنا المرسال الناضج (mRNA) ، والذي يتضمن التضفير ويحدث قبل تخليق البروتين. هذه العملية حيوية للترجمة الصحيحة لجينومات حقيقيات النوى حيث أن نسخة RNA الأولية البشرية التي يتم إنتاجها نتيجة النسخ تحتوي على كل من exons ، وهي أقسام ترميز لنسخة RNA الأولية و introns ، وهي أقسام غير مشفرة من نسخة RNA الأولية.

تشمل التعديلات اللاحقة للنسخ النصية التي تؤدي إلى mRNA ناضجة (1) إضافة غطاء غوانين ميثيل إلى نهاية mRNA 5 & # 8242 و (2) إضافة ذيل poly-A إلى الطرف الآخر. يحمي الغطاء والذيل الرنا المرسال من تدهور الإنزيم ويساعدان على ارتباطه بالريبوسوم. بالإضافة إلى ذلك ، (3) تسلسل الإنترونات (غير المشفر) يتم تقطيعه من mRNA وتقسيم تسلسلات exons (الترميز) معًا. سيخضع نص mRNA الناضج بعد ذلك إلى ترجمة 64.


أولًا ، الأحماض الأمينية الأساسية. هذه هي الأحماض الأمينية التسعة التي لا يستطيع جسمك تكوينها بمفرده ، والتي يجب أن تحصل عليها من خلال تناول الأطعمة المختلفة. يحتاج البالغون إلى تناول الأطعمة التي تحتوي على الأحماض الأمينية الثمانية التالية: ميثيونين ، فالين ، تريبتوفان ، إيزولوسين ، ليسين ، ليسين ، ثريونين وفينيل ألانين. الهيستيدين ، الحمض الأميني التاسع ، ضروري فقط للأطفال الرضع.

بدلاً من تخزين كمية من الأحماض الأساسية ، يستخدمها الجسم لإنتاج بروتينات جديدة بشكل منتظم. لذلك ، يحتاج الجسم إلى إمداد مستمر - يومي مثالي - من هذه الأحماض الأمينية للبقاء بصحة جيدة.


CH103 & # 8211 الفصل 8: الجزيئات الكبرى

ضمن جميع أشكال الحياة على الأرض ، من أصغر بكتيريا إلى حوت العنبر العملاق ، هناك أربع فئات رئيسية من الجزيئات العضوية الكبيرة التي توجد دائمًا وضرورية للحياة. هذه هي الكربوهيدرات والدهون (أو الدهون) والبروتينات والأحماض النووية. جميع فئات الجزيئات الرئيسية متشابهة ، من حيث أنها عبارة عن بوليمرات كبيرة يتم تجميعها من وحدات فرعية صغيرة مكررة. في الفصل السادس ، تعرفت على بوليمرات الحياة وهياكلها الأساسية ، كما هو موضح أدناه في الشكل 11.1. تذكر أن وحدات المونومر لبناء الأحماض النووية ، DNA و RNA ، هي القواعد النوكليوتيدية ، في حين أن مونومرات البروتينات هي أحماض أمينية ، والكربوهيدرات عبارة عن بقايا سكر ، وبالنسبة للدهون هي أحماض دهنية أو مجموعات أسيتيل.

سيركز هذا الفصل على مقدمة حول بنية ووظيفة هذه الجزيئات الكبيرة. ستجد أن الجزيئات الكبيرة مرتبطة ببعضها البعض من خلال الروابط الكيميائية نفسها التي كنت تستكشفها في الفصلين 9 و 10 ، وتعتمد بشدة على تخليق الجفاف لتكوينها ، والتحلل المائي لتحللها.

الشكل 11.1: لبنات البناء الجزيئية للحياة مصنوعة من مركبات عضوية.

فيديو تعليمي ممتع يقدم الجزيئات الكبيرة

11.2 بنية البروتين ووظيفته

الأحماض الأمينية وهيكل البروتين الأساسي

تسمى اللبنة الرئيسية للبروتينات بالأحماض الأمينية ألفا. كما يوحي اسمها ، فإنها تحتوي على مجموعة وظيفية من حمض الكربوكسيل ومجموعة وظيفية أمين. يستخدم التعيين ألفا للإشارة إلى أن هاتين المجموعتين الوظيفيتين منفصلتان عن بعضهما البعض بواسطة مجموعة كربون واحدة. بالإضافة إلى الأمين وحمض الكربوكسيل ، يرتبط كربون ألفا أيضًا بهيدروجين ومجموعة إضافية يمكن أن تختلف في الحجم والطول. في الرسم البياني أدناه ، تم تصنيف هذه المجموعة على أنها مجموعة R. يوجد داخل الكائنات الحية 20 من الأحماض الأمينية المستخدمة كوحدات بناء البروتين. إنهم يختلفون عن بعضهم البعض فقط في موقع R-group. يظهر الهيكل الأساسي للحمض الأميني أدناه:

الشكل 11.2 الهيكل العام لحمض ألفا أميني

داخل الأنظمة الخلوية ، ترتبط البروتينات معًا بنظام معقد من RNA وبروتينات تسمى الريبوسوم. وبالتالي ، نظرًا لأن الأحماض الأمينية مرتبطة ببعضها البعض لتكوين بروتين معين ، فإنها توضع في ترتيب محدد للغاية تمليه المعلومات الجينية الموجودة في الحمض النووي الريبي. يُعرف هذا الترتيب المحدد للأحماض الأمينية بالبروتين & # 8217s التسلسل الأساسي. يرتبط التسلسل الأساسي للبروتين معًا باستخدام تخليق الجفاف الذي يجمع بين حمض الكربوكسيل للحمض الأميني المنبع مع المجموعة الوظيفية الأمينية للحمض الأميني المصب لتكوين رابط أميد. داخل هياكل البروتين ، يُعرف ارتباط الأميد هذا برابطة الببتيد. ستتم إضافة الأحماض الأمينية اللاحقة إلى طرف الأحماض الكربوكسيلية للبروتين النامي. وهكذا ، يتم تصنيع البروتينات دائمًا بطريقة اتجاهية تبدأ بالأمين وتنتهي بذيل حمض الكربوكسيل. تضاف الأحماض الأمينية الجديدة دائمًا إلى ذيل حمض الكربوكسيل ، ولا تضاف أبدًا إلى أمين الحمض الأميني الأول في السلسلة. بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأن المجموعات R يمكن أن تكون ضخمة جدًا ، فإنها عادة ما تتناوب على جانبي سلسلة البروتين المتنامية في عبر التشكل. ال رابطة الدول المستقلة يُفضل التشكل فقط مع حمض أميني محدد واحد يُعرف بالبرولين.

الشكل 11.3 تشكيل رابطة الببتيد. تتطلب إضافة اثنين من الأحماض الأمينية لتكوين الببتيد تخليق الجفاف.

البروتينات هي جزيئات كبيرة جدًا تحتوي على العديد من بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض بترتيب محدد للغاية. يتراوح حجم البروتينات من 50 حمضًا أمينيًا في الطول إلى أكبر بروتين معروف يحتوي على 33423 حمضًا أمينيًا. تُعرف الجزيئات الكبيرة التي تحتوي على أقل من 50 من الأحماض الأمينية باسم الببتيدات.


الشكل 11.4 الببتيدات والبروتينات عبارة عن جزيئات ضخمة مبنية من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية مرتبطة ببعضها البعض من خلال روابط أميد.

يتم تحديد هوية ووظيفة الببتيد أو البروتين من خلال التسلسل الأساسي للأحماض الأمينية داخل هيكلها. يوجد ما مجموعه 20 من الأحماض الأمينية ألفا التي يتم دمجها بشكل شائع في هياكل البروتين (الشكل 11.5).

الشكل 11.5 هيكل 20 من الأحماض الأمينية ألفا المستخدمة في تخليق البروتين.

بسبب المجموعة الكبيرة من الأحماض الأمينية التي يمكن دمجها في كل موضع داخل البروتين ، هناك مليارات من تركيبات البروتين الممكنة المختلفة التي يمكن استخدامها لإنشاء هياكل بروتينية جديدة! على سبيل المثال ، فكر في الببتيد الثلاثي المصنوع من تجمع الأحماض الأمينية. يوجد في كل مركز 20 خيارًا مختلفًا يمكن دمجها. وبالتالي ، سيكون العدد الإجمالي للبتيدات الثلاثية الناتجة الممكنة 20 × 20 × 20 أو 20 3 ، أي ما يعادل 8000 خيار ثلاثي الببتيد مختلف! فكر الآن في عدد الخيارات المتاحة لببتيد صغير يحتوي على 40 حمضًا أمينيًا. سيكون هناك 20 40 خيارًا ، أو 1.09 X 10 52 خيارات تسلسل محتملة محيرة للعقل! قد يختلف كل خيار من هذه الخيارات في شكل البروتين الكلي ، حيث تساعد طبيعة السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية في تحديد تفاعل البروتين مع المخلفات الأخرى في البروتين نفسه ومع البيئة المحيطة به. وبالتالي ، من المفيد معرفة القليل عن الخصائص العامة للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية.

يمكن تجميع السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية المختلفة في فئات مختلفة بناءً على خصائصها الكيميائية (الشكل 11.5). على سبيل المثال ، تحتوي بعض السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية فقط على الكربون والهيدروجين ، وبالتالي فهي غير قطبية للغاية وكارهة للماء. يحتوي البعض الآخر على مجموعات وظيفية كهربية مع الأكسجين أو النيتروجين ويمكن أن تشكل روابط هيدروجينية تشكل المزيد من التفاعلات القطبية. لا يزال البعض الآخر يحتوي على مجموعات وظيفية من حمض الكربوكسيل ويمكن أن تعمل كأحماض أو تحتوي على أمينات ويمكن أن تعمل كقواعد ، وتشكل جزيئات مشحونة بالكامل. تساعد طبيعة الأحماض الأمينية في جميع أنحاء البروتين البروتين على الانطواء وتشكيل هيكله ثلاثي الأبعاد. هذا الشكل ثلاثي الأبعاد المطلوب للنشاط الوظيفي للبروتين (أي شكل البروتين = وظيفة البروتين). بالنسبة للبروتينات الموجودة داخل البيئات المائية للخلية ، غالبًا ما توجد الأحماض الأمينية الكارهة للماء في داخل بنية البروتين ، في حين أن الأحماض الأمينية المحبة للماء ستكون على السطح حيث يمكنها الارتباط الهيدروجين والتفاعل مع جزيئات الماء. البرولين فريد من نوعه لأنه يحتوي على مجموعة R الوحيدة التي تشكل بنية دورية مع مجموعة أمين وظيفية في السلسلة الرئيسية. هذا cyclization هو ما يجعل البرولين يتبنى رابطة الدول المستقلة التشكل بدلا من عبر التشكل داخل العمود الفقري. غالبًا ما يعني هذا التحول بنية أن البرولينات هي مواضع تحدث فيها الانحناءات أو تغيرات الاتجاه داخل البروتين. الميثيونين فريد من نوعه ، من حيث أنه يعمل كحمض أميني أساسي لجميع آلاف البروتينات المعروفة في الطبيعة تقريبًا. تحتوي السيستين على مجموعات ثيول الوظيفية ، وبالتالي ، يمكن أن تتأكسد مع بقايا السيستين الأخرى لتشكيل روابط ثاني كبريتيد داخل بنية البروتين (الشكل 11.6). تضيف جسور ثاني كبريتيد ثباتًا إضافيًا إلى الهيكل ثلاثي الأبعاد وغالبًا ما تكون مطلوبة من أجل طي البروتين الصحيح ووظيفته (الشكل 11.6).

الشكل 11.6 سندات ثاني كبريتيد. تتشكل روابط ثاني كبريتيد بين بقايا سيستين داخل تسلسل ببتيد أو بروتين أو بين سلاسل مختلفة من الببتيد أو البروتين. في المثال أعلاه ، تم تصوير سلسلتي الببتيد التي تشكل هرمون الأنسولين. جسور ثاني كبريتيد بين السلسلتين مطلوبة من أجل الوظيفة المناسبة لهذا الهرمون لتنظيم مستويات السكر في الدم.

شكل البروتين ووظيفته

يؤدي الهيكل الأساسي لكل بروتين إلى نمط الطي الفريد الذي يتميز به هذا البروتين المحدد. تذكر أن هذا هو الترتيب الخطي للأحماض الأمينية لأنها مرتبطة ببعضها البعض في سلسلة البروتين (الشكل 11.7).

الشكل 11.7 هيكل البروتين الأساسي هو التسلسل الخطي للأحماض الأمينية.

(الائتمان: تعديل العمل من قبل المعهد القومي لبحوث الجينوم البشري)

داخل كل مناطق بروتينية صغيرة قد تتبنى أنماط طي محددة. تسمى هذه الزخارف أو الأنماط المحددة الهيكل الثانوي. تشمل الميزات الهيكلية الثانوية الشائعة اللولب ألفا والصفائح المطوية بيتا (الشكل 11.8). ضمن هذه الهياكل ، تعد التفاعلات داخل الجزيئات ، وخاصة الرابطة الهيدروجينية بين مجموعات أمين العمود الفقري ومجموعات الكربونيل الوظيفية ضرورية للحفاظ على الشكل ثلاثي الأبعاد. كل منعطف حلزوني في حلزون ألفا يحتوي على 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية. تبرز مجموعات R (المجموعات المتغيرة) من عديد الببتيد من αسلسلة الحلزون. في ال βالصفيحة المطوية ، تتكون "الطيات" من رابطة هيدروجينية بين الذرات على العمود الفقري لسلسلة البولي ببتيد. مجموعات R متصلة بالكربون وتمتد أعلى وأسفل طيات الطية. تتم محاذاة الأجزاء المطوية بالتوازي أو مع بعضها البعض ، وتتشكل الروابط الهيدروجينية بين ذرة النيتروجين الموجبة جزئيًا في المجموعة الأمينية وذرة الأكسجين السالبة جزئيًا في مجموعة الكاربونيل في العمود الفقري للببتيد. ال α- حلزوني و βتوجد هياكل صفائح مطوية في معظم البروتينات وتلعب دورًا هيكليًا مهمًا.

الشكل 11.8 الميزات الهيكلية الثانوية في بنية البروتين. اللولب ألفا والصفائح المطوية بيتا من الأشكال الهيكلية الشائعة الموجودة في معظم البروتينات. يتم تجميعها معًا عن طريق الرابطة الهيدروجينية بين الأمين والأكسجين الكربوني داخل العمود الفقري للحمض الأميني.

نظرة فاحصة: بنية البروتين الثانوية في الحرير

كان هناك العديد من طرق التجارة في جميع أنحاء العالم القديم. كان طريق الحرير هو أكثر الأماكن التي يتم السفر إليها وذات الأهمية الثقافية. يمتد طريق الحرير من مدينة Chang & # 8217an الصينية على طول الطريق عبر الهند وصولاً إلى البحر الأبيض المتوسط ​​ومصر. كان سبب أهمية طريق الحرير ثقافيًا هو المسافة الكبيرة التي قطعها. كان العالم القديم بأكمله مرتبطًا بشكل أساسي بطريق تجاري واحد.

الشكل 11. 9 دودة القز

تم تداول أشياء كثيرة على الطريق ، بما في ذلك الحرير والتوابل والعبيد والأفكار ومسحوق البنادق. كان لطريق الحرير تأثير مذهل على خلق العديد من المجتمعات. لقد كانت قادرة على جلب الثروة الاقتصادية إلى المناطق على طول الطريق ، وقطعت الأفكار الجديدة المسافة وأثرت على العديد من الأشياء بما في ذلك الفن. مثال على ذلك هو الفن البوذي الذي تم العثور عليه في الهند. اللوحة لها العديد من التأثيرات الغربية التي يمكن التعرف عليها فيها ، مثل العضلات الواقعية للأشخاص الذين يتم رسمهم. أيضًا ، ساعدت تجارة البنادق مع الغرب في التأثير على الحرب ، وبدورها شكلت العالم الحديث. كان السبب الحقيقي لبدء طريق الحرير هو المنتج الذي أخذ اسمه من: الحرير.

شكل 11.10 الطريق البري في الطريق الأحمر والبحر باللون الأزرق

تم تقدير الحرير من قبل الملوك والملكات في كل من المجتمع الأوروبي والشرق الأوسط. أظهر الحرير أن الحكام كانوا يتمتعون بالسلطة والثروة لأن الحرير لم يكن من السهل الحصول عليه ، وبالتالي لم يكن بالتأكيد رخيصًا. تم تطوير الحرير لأول مرة في الصين ، ويتم تصنيعه عن طريق حصاد الحرير من شرانق دودة قز التوت. يُطلق على الحرير نفسه اسم ألياف بروتينية طبيعية لأنه يتكون من نمط من الأحماض الأمينية في بنية بروتينية ثانوية. الهيكل الثانوي للحرير هو الصفيحة المطوية بيتا. يحتوي الهيكل الأساسي للحرير على الأحماض الأمينية للجليسين ، والألانين ، والسيرين ، في نمط متكرر محدد. تشكل هذه الأحماض الأمينية الثلاثة 90٪ من البروتين الموجود في الحرير. يتكون آخر 10٪ من الأحماض الأمينية وحمض الجلوتاميك والفالين وحمض الأسبارتيك. تستخدم هذه الأحماض الأمينية كسلاسل جانبية وتؤثر على أشياء مثل المرونة والقوة. كما أنها تختلف بين الأنواع المختلفة. ترتبط طبقة الحرير المطوية بيتا بروابط هيدروجينية. تشكل الروابط الهيدروجينية في الحرير صفائح مطوية بيتا بدلاً من حلزون ألفا بسبب مكان حدوث الروابط. تنتقل روابط الهيدروجين من هيدروجين الأميد في سلسلة بروتينية واحدة إلى الأكسجين الكربوني المقابل عبر الطريق في سلسلة البروتين الأخرى. هذا على عكس حلزون ألفا لأن الروابط في هذا الهيكل تنتقل من الأميد إلى الأكسجين الكربوني ، لكنها ليست متجاورة. يوجد الأكسجين الكربوني على الأحماض الأمينية التي كانت عبارة عن أربع بقايا من قبل.

شكل 11.11 صفائح مطوية بيتا متوازية ومضادة للتوازي

الحرير هو مثال رائع على هيكل الصفائح المطوية بيتا. إن تكوين هذا الهيكل الثانوي في بروتين الحرير يسمح له بالحصول على قوة شد قوية جدًا. ساعد الحرير أيضًا في تشكيل أحد أعظم طرق التجارة في التاريخ ، مما سمح بتبادل الأفكار والمنتجات والثقافات مع النهوض بالمجتمعات المشاركة. يحتوي الحرير على كل من الترتيبات المضادة المتوازية والمتوازية لأوراق بيتا. على عكس الحلزون α ، على الرغم من ذلك ، يتم ضغط السلاسل الجانبية بالقرب من بعضها البعض في ترتيب صفائح مطوية. ونتيجة لذلك ، فإن السلاسل الجانبية الضخمة تجعل الهيكل غير مستقر. وهذا ما يفسر لماذا يتكون الحرير بالكامل تقريبًا من الجلايسين والألانين والسيرين ، وهي الأحماض الأمينية الثلاثة ذات السلاسل الجانبية الأصغر. تنتج بعض أنواع دودة الحرير كميات متفاوتة من السلاسل الجانبية الضخمة ، لكن هذه الحرير ليست ذات قيمة مثل دودة قز التوت (التي لا تحتوي على سلاسل جانبية ضخمة من الأحماض الأمينية) لأن الحرير ذو السلاسل الجانبية الضخمة أضعف ولا يحتوي على نفس القدر من قوة الشد.

يُعرف الشكل الكامل ثلاثي الأبعاد للبروتين بأكمله (أو مجموع كل الهياكل الثانوية) باسم الهيكل الثالث من البروتين وهي ميزة فريدة ومحددة لهذا البروتين (الشكل 11.12). في المقام الأول ، تخلق التفاعلات بين مجموعات R بنية ثلاثية الأبعاد معقدة للبروتين. يمكن لطبيعة مجموعات R الموجودة في الأحماض الأمينية المعنية أن تتعارض مع تكوين الروابط الهيدروجينية الموصوفة للهياكل الثانوية القياسية. على سبيل المثال ، يتم صد مجموعات R ذات الرسوم المتشابهة من قبل بعضها البعض وتلك التي تحمل رسومًا مختلفة تنجذب إلى بعضها البعض (الروابط الأيونية). عندما يحدث طي البروتين ، تكمن مجموعات R الكارهة للماء من الأحماض الأمينية غير القطبية في الجزء الداخلي من البروتين ، بينما تقع مجموعات R المحبة للماء في الخارج. The former types of interactions are also known as hydrophobic interactions. Interaction between cysteine side chains forms disulfide linkages in the presence of oxygen, the only covalent bond forming during protein folding.

Figure 11.12 Tertiary Protein Structure. يتم تحديد البنية الثلاثية للبروتينات من خلال مجموعة متنوعة من التفاعلات الكيميائية. وتشمل هذه التفاعلات الكارهة للماء ، والترابط الأيوني ، والروابط الهيدروجينية ، وروابط ثاني كبريتيد.

All of these interactions, weak and strong, determine the final three-dimensional shape of the protein. عندما يفقد البروتين شكله ثلاثي الأبعاد ، فإنه عادة ما يكون غير فعال.

في الطبيعة ، تتكون بعض البروتينات من عدة عديدات ببتيدات ، تُعرف أيضًا بالوحدات الفرعية ، ويشكل تفاعل هذه الوحدات الفرعية هيكل رباعي. تساعد التفاعلات الضعيفة بين الوحدات الفرعية على استقرار الهيكل العام. على سبيل المثال ، يحتوي الأنسولين (بروتين كروي) على مزيج من روابط الهيدروجين وروابط ثاني كبريتيد التي تتسبب في تكتلها في الغالب على شكل كرة. Insulin starts out as a single polypeptide and loses some internal sequences during cellular processing that form two chains held together by disulfide linkages as shown in figure 11.6. Three of these structures are then grouped further forming an inactive hexamer (Figure 11.13). شكل الأنسولين السداسي هو وسيلة للجسم لتخزين الأنسولين في شكل مستقر وغير نشط بحيث يكون متاحًا للإفراج وإعادة التنشيط في شكل مونومر.

Figure 11.13 The Insulin Hormone is a Good Example of Quaternary Structure. يتم إنتاج الأنسولين وتخزينه في الجسم على شكل سداسي (وحدة من ستة جزيئات أنسولين) ، بينما الشكل النشط هو المونومر. السداسي هو شكل غير نشط مع ثبات طويل الأمد ، والذي يعمل كطريقة للحفاظ على الأنسولين عالي التفاعل محميًا ، مع توفره بسهولة.

The four levels of protein structure (primary, secondary, tertiary, and quaternary) are summarized in Figure 11.14.

Figure 11.14 The four levels of protein structure can be observed in these illustrations. (الائتمان: تعديل العمل من قبل المعهد القومي لبحوث الجينوم البشري)

التحلل المائي is the breakdown of the primary protein sequence by the addition of water to reform the individual amino acids monomer units.

Figure 11.15 Hydrolysis of Proteins. In the hydrolysis reaction, water is added across the amide bond incorporating the -OH group with the carbonyl carbon and reforming the carboxylic acid. The hydrogen from the water reforms the amine.

If the protein is subject to changes in temperature, pH, or exposure to chemicals, the protein structure may unfold, losing its shape without breaking down the primary sequence in what is known as denaturation(Figure 11.16). تمسخis different from hydrolysis, in that the primary strcture of the protein is not affected. تمسخ is often reversible because the primary structure of the polypeptide is conserved in the process if the denaturing agent is removed, allowing the protein to refold and resume its function. Sometimes, however, denaturation is irreversible, leading to a permanent loss of function. أحد الأمثلة على تمسخ البروتين الذي لا رجعة فيه هو عندما يتم قلي البيضة. يتم تغيير طبيعة بروتين الألبومين الموجود في بياض البيض السائل عند وضعه في مقلاة ساخنة. Note that not all proteins are denatured at high temperatures for instance, bacteria that survive in hot springs have proteins that function at temperatures close to boiling. تعد المعدة أيضًا حمضية جدًا ، وتحتوي على درجة حموضة منخفضة ، وتؤدي إلى تغيير طبيعة البروتينات كجزء من عملية الهضم ، ومع ذلك ، تحتفظ الإنزيمات الهضمية في المعدة بنشاطها في ظل هذه الظروف.

Figure 11.16 Protein Denaturation. Figure (1) depicts the correctly folded intact protein. Step (2) applies heat to the system that is above the threshold of maintaining the intramolecular protein interactions. Step (3) shows the unfolded or denatured protein. Colored regions in the denatured protein correspond to the colored regions of the natively folded protein shown in (1).

يعد طي البروتين أمرًا بالغ الأهمية لوظيفته. كان يعتقد في الأصل أن البروتينات نفسها هي المسؤولة عن عملية الطي. Only recently was it found that often they receive assistance in the folding process from protein helpers known as chaperones (or chaperonins) that associate with the target protein during the folding process. إنها تعمل عن طريق منع تراكم البولي ببتيدات التي تشكل بنية البروتين الكاملة ، وهي تنفصل عن البروتين بمجرد طي البروتين المستهدف.

Proteins are involved in many cellular functions. Proteins can act as enzymes which enhance the rate of chemical reactions. In fact, 99% of enzymatic reactions within a cell are mediated by proteins. Thus, they are integral in the processes of building up or breaking down of cellular components. Proteins can also act as structural scaffolding within the cell, helping to maintain cellular shape. Proteins can also be involved in cellular signaling and communication, as well as the transport of molecules from one location to another. Under extreme circumstances such as starvation, proteins can also be used as an energy source within the cell.


شاهد الفيديو: الرابطة الببتيدية وبنى البروتين - peptide bond and proteins structures - تعلم بالعربي (قد 2022).