معلومة

وحدتان فرعيتان متصلتان بواسطة جسر ثنائي كبريتيد واحد فقط: هيكل رباعي؟

وحدتان فرعيتان متصلتان بواسطة جسر ثنائي كبريتيد واحد فقط: هيكل رباعي؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لطالما افترضت دائمًا أن البنية الرباعية تتميز بالتفاعلات غير التساهمية مثل الترابط الهيدروجيني وتفاعلات فان دير فال وما إلى ذلك. ومع ذلك ، إذا كان هناك نوعان من عديد الببتيدات المتميزين فقط متصلاً بجسر ثنائي كبريتيد تساهمية واحد ، فهل يعتبر هذا هيكلًا رباعيًا ، بافتراض أن التفاعلات غير التساهمية بين الوحدات الفرعية إما أنها مهملة أو حتى مثيرة للاشمئزاز؟

بعبارة أخرى، هل يمكن لجسر ثاني كبريتيد ، بمفرده ، أن ينقل الهيكل الرباعي؟

في ملاحظة جانبية ، هل هناك أي أمثلة بارزة لهذا النوع من التفاعل؟


لا أعرف أي أمثلة على ذلك ، لكن لا شك في أن هذا هو الهيكل الرباعي. لا يتم تعريف Quarternary كثيرًا بنوع التفاعل ولكن أكثر من ذلك بكثير حقيقة أنه بين عديد ببتيدات مختلفة ؛ جميع الهياكل ذات المستوى الأدنى تقع داخل عديد ببتيد واحد. (توافق ويكيبيديا.)


لطالما أستخدمت الاسم hetereodimer ولكن لا يوجد أي سبب تقني لعدم كونه هيكلًا رباعيًا. على سبيل المثال ، أنا أعمل مع شظايا الأجسام المضادة أو FAbs والأجسام الثنائية cys التي هي بالضبط ، اثنين من عديد الببتيد المتميزين المتصلين بواسطة رابط رابطة ثنائي كبريتيد.

هذه لديها كمية كبيرة من التفاعلات غير التساهمية. لشيء أقل ، ربما ريسين؟


هيكل γ-conglutin: نظرة ثاقبة على الهيكل الرباعي للجلوبيولين الأساسي 7S من البقوليات

γ-Conglutin من بذور الترمس هو بروتين جلوبيولين أساسي 7S غير عادي. إنه قادر على تقليل نسبة السكر في الدم في الثدييات ، لكن الأساس البنيوي لهذا النشاط غير معروف. يشترك γ-Conglutin في مستوى عالٍ من التماثل الهيكلي مع بروتينات مثبط هيدرولاز الجليكوزيد ، على الرغم من أنه يفتقر إلى أي نوع من النشاط المثبط ضد إنزيمات تدهور جدار الخلية النباتية. بالإضافة إلى ذلك ، يُظهر γ-conglutin تشابهًا هيكليًا أقل وضوحًا للبروتياز الأسبارتي الشبيه بالبيبسين ، ولكنه غير فعال من الناحية البروتينية. تم الإبلاغ حتى الآن عن دراسة هيكلية واحدة للجلوبيولين الأساسي البقولي 7S ، المعزول من فول الصويا. يتم ترتيب التجميع الرباعي للجلوبيولين الأساسي لفول الصويا 7S (Bg7S) على شكل رباعي الشكل على شكل صليبي يتكون من ثنائيات ثنائية متراكبة. هنا ، تم عزل التركيب البلوري لـ γ-conglutin من Lupinus angustifolius يتم تقديم البذور (LangC). يتم شق سلسلة البولي ببتيد في LangC بعد الترجمة إلى وحدات فرعية α و ولكنها تحتفظ بتكاملها التساهمي بسبب جسر ثاني كبريتيد. تخضع بروتومرات LangC لتجميع رباعي معقد ، مما ينتج عنه شكل سداسي شبيه بالحلقة مع غير متبلور د3 تناظر. تشبه الثنائيات ذات الصلة المزدوجة تلك الموجودة في Bg7S ولكن تجميعها يختلف نتيجة للطفرات في-strand المتورط في تكوين الصفيحة بين الجزيئات في-conglutin. سيساعد التفسير الهيكلي لـ γ-conglutin في شرح دوره الفسيولوجي ، خاصة في السياق التطوري ، وسيوجه مزيدًا من البحث في النشاط الخافض لسكر الدم لهذا البروتين في البشر ، مع العواقب المحتملة للعلاجات الجديدة المضادة لمرض السكر.


شكوى DMCA

إذا كنت تعتقد أن المحتوى المتاح عن طريق موقع الويب (كما هو محدد في شروط الخدمة الخاصة بنا) ينتهك واحدًا أو أكثر من حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، فيرجى إخطارنا من خلال تقديم إشعار كتابي ("إشعار الانتهاك") يحتوي على المعلومات الموضحة أدناه إلى الوكيل المذكور أدناه. إذا اتخذ Varsity Tutors إجراءً ردًا على إشعار الانتهاك ، فسيحاول بحسن نية الاتصال بالطرف الذي جعل هذا المحتوى متاحًا عن طريق عنوان البريد الإلكتروني الأحدث ، إن وجد ، الذي قدمه هذا الطرف إلى Varsity Tutor.

قد تتم إعادة توجيه إشعار الانتهاك الخاص بك إلى الطرف الذي جعل المحتوى متاحًا أو إلى جهات خارجية مثل ChillingEffects.org.

يُرجى العلم أنك ستكون مسؤولاً عن التعويضات (بما في ذلك التكاليف وأتعاب المحاماة) إذا لم تُثبت بالدليل المادي أن منتجًا أو نشاطًا ما ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك. وبالتالي ، إذا لم تكن متأكدًا من أن المحتوى الموجود على الموقع أو المرتبط به ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، فيجب أن تفكر أولاً في الاتصال بمحامٍ.

الرجاء اتباع هذه الخطوات لتقديم إشعار:

يجب عليك تضمين ما يلي:

توقيع مادي أو إلكتروني لمالك حقوق الطبع والنشر أو شخص مخول بالتصرف نيابة عنه تعريف بحقوق النشر المزعوم انتهاكها وصفًا لطبيعة وموقع المحتوى الذي تدعي أنه ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، بما يكفي التفاصيل للسماح للمدرسين المختلفين بالعثور على هذا المحتوى وتحديده بشكل إيجابي ، على سبيل المثال ، نطلب رابطًا إلى السؤال المحدد (وليس فقط اسم السؤال) الذي يحتوي على المحتوى ووصف أي جزء معين من السؤال - صورة ، أو الرابط والنص وما إلى ذلك - تشير شكواك إلى اسمك وعنوانك ورقم هاتفك وعنوان بريدك الإلكتروني وبيان من جانبك: (أ) تعتقد بحسن نية أن استخدام المحتوى الذي تدعي أنه ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك هو غير مصرح به بموجب القانون ، أو من قبل مالك حقوق الطبع والنشر أو وكيل المالك (ب) أن جميع المعلومات الواردة في إشعار الانتهاك الخاص بك دقيقة ، و (ج) تحت طائلة عقوبة الحنث باليمين ، أنك إما مالك حقوق الطبع والنشر أو شخص مخول بالتصرف نيابة عنه.

أرسل شكواك إلى وكيلنا المعين على:

تشارلز كوهن فارسيتي توتورز ذ م م
101 طريق هانلي ، جناح 300
سانت لويس ، مو 63105


الحمض النووي الريبي ألف الأدينين U. uracil C. سيتوزين G. جوانين ما هو تخليق البروتين؟ تخليق البروتين هو العملية التي يتم من خلالها ترتيب الأحماض الأمينية خطيًا.

الملفات أو الطيات هي نتيجة الروابط الهيدروجينية بين المكونات المتكررة للعمود الفقري متعدد الببتيد. هناك نوعان رئيسيان من الهيكل الثانوي هما:

يمكن أن تشمل هذه التفاعلات تفاعلات ضعيفة مثل الروابط الهيدروجينية والروابط الأيونية وقوى فان دير فالس ، وكذلك الروابط التساهمية بين اثنين من السيستين أ.

هذا هو الشكل الحلقي للريبوز و deoxyribose المستخدم في وحدات النيوكليوتيدات. وحدات OH في هذه الجزيئات لها وظيفة معينة. هذه فو.

هناك 64 كودونًا محتملاً في حين لا توجد نفس الكمية المقابلة من جزيئات الحمض الريبي النووي النقال (30 الحمض النووي الريبي السيتوبلازمي و 22 الحمض النووي الريبي الميتوكوندريا).

الأحماض الأمينية مرتبطة ببعضها البعض عن طريق روابط الببتيد التساهمية وبالتالي فإن البروتينات ، سلاسل الأحماض الأمينية ، تسمى أيضًا ببتيدات متعددة. تمتلك هياكل البروتينات.

لبناء الحلزون المزدوج للحمض النووي ، تتشكل الروابط الهيدروجينية بين قاعدتين نيتروجينيتين مكملتين. تتكون هذه الروابط فقط بين الأدينين والثايمين وبينهما.

وهكذا ، تتكون كل خلية من عدة مكونات رئيسية: البروتينات والدهون والكربوهيدرات. ماذا يجب أن يكونوا؟ كيف يجب أن نتفاعل مع بعضنا البعض؟ في نواة الخلية.

تحدد البروتينات إلى حد كبير طبيعة السمات الموجودة في الكائن الحي. عندما يحاول الحمض النووي إنشاء هذه البروتينات وأنواع أخرى ، يتم نقله.

البوليمر هو أي ذرة تتكون من لبنات بناء فردية متصلة ببعضها البعض. وتسمى وحدات البناء الفردية المونومرات. الاثنين.


الأنسولين كنموذج لدراسة بنية البروتين

نظرًا لأنه صغير ومهم في علاج مرض ما ، كان الأنسولين اختيارًا منطقيًا لسانجر لبدء عمله على تسلسل الأحماض الأمينية. بدأ بالأنسولين البقري ، حيث كان من السهل الحصول عليه وتنقيته بكميات كبيرة. أول شيء فعله هو معالجة الأنسولين بالعامل الكيميائي الذي حطم جسور ثاني كبريتيد. إذا كان الأنسولين يتكون من سلسلة بولي ببتيد واحدة فقط ، فإن اختبار حجم البروتين قبل وبعد العلاج الكيميائي سيعطي نفس النتيجة.

تحمل الأحماض الأمينية في البروتينات شحنات كهربائية ، لذلك يمكن دفع البروتين ، أو أجزاء من البروتين ، في مجال كهرومغناطيسي بدرجات متفاوتة من القوة. تسمى هذه التقنية بالرحلان الكهربي (الشكل 6). لقد كان جديدًا جدًا في زمن سانجر لكنه أعطاه نتائج واضحة جدًا. بينما قبل العلاج بجسر ثاني كبريتيد ، تصرف الأنسولين بطريقة معينة في الرحلان الكهربي ، بعد العلاج ، أدى الرحلان الكهربائي إلى نتيجتين مختلفتين ، كلاهما يختلف عن نتيجة ما قبل العلاج. هذا يعني أنه تم تقسيم الأنسولين إلى قسمين ، كل منهما بحجم مختلف قليلاً. بعبارة أخرى ، يتألف الأنسولين من سلسلتين من الببتيد والمهمة الآن هي إيجاد تسلسل الأحماض الأمينية لكل منهما.

الشكل 6: مثال حديث على الرحلان الكهربائي للهلام. يستخدم تكوين المختبر تيارًا كهربائيًا لفصل الجزيئات بناءً على الحجم. صورة ونسخ جان إتيان بوارير

مثلما يمكن دفع أجزاء كبيرة من البروتين بطريقة معينة عن طريق الرحلان الكهربائي ، كذلك يمكن دفع الأجزاء الأصغر ، بما في ذلك عندما يتم تجزئة البروتين إلى قطع تتكون من 10-15 حمض أميني لكل منها. قام بالتفتيت عن طريق معالجة كل سلسلة بإنزيم يسمى التربسين ، والذي يقطع فقط بجانب بعض الأحماض الأمينية (ليسين وأرجينين). بعد ذلك ، يمكنه استخدام إنزيمات أخرى لتفتيت كل جزء أكثر ، وصولاً إلى الأحماض الأمينية الفردية. كل جزء له نمطه الخاص في الرحلان الكهربي.

باستخدام تقنية أخرى تسمى كروماتوغرافيا (الشكل 7) ، تمكن سانجر من تحديد الأجزاء التي كانت مرتبطة بعامل كيميائي معين قام بتطويره ، والمعروف باسم ثنائي نيترو فلورو بنزين (DNFB) ، والذي يمكن أن يتفاعل كيميائيًا مع المجموعات الأمينية التي لم تكن جزءًا من رابطة الببتيد. بعد إجراء أول تجزئة باستخدام التربسين ، ولكن قبل تفتيت كل قطعة إلى أحماض أمينية فردية ، أضاف DNFB ، الذي غيّر أي حمض أميني كان في النهاية الأمينية للجزء (يُسمى أيضًا الحمض الأميني N- طرفي). وبسبب هذا ، عندما قام بعد ذلك بتقسيم القطعة إلى أحماض أمينية فردية ، ظل الحمض الأميني الذي كان في الطرف N مرتبطًا بـ DNFB. يمكنه تحديد هذا الحمض الأميني المرتبط بـ DNFB في الكروماتوغرافيا من خلال مقارنة إشارة الكرونوغراف للسلسلة المكسورة بـ 20 "معيارًا" - عينات من مركبات تتكون من DNFB مرتبطة بواحد من الأحماض الأمينية العشرين ، كل منها أنتج نمط كروماتوجرافي مميز .

الشكل 7: صفحة من دفتر ملاحظات فريدريك سانغر ، توضح بالتفصيل العمل على الأنسولين للأبقار والخنازير. يوجد على اليمين أحد مخططات كروماتوجرامه الورقية. image & copy أوراق فريدريك سانجر ، SABIO / P / 1/13 ، مكتبة Wellcome

إذا تم تغيير حمض أميني باستخدام DNFB ، فسيكون هذا هو الحمض الأميني في النهاية الأمينية لجزء سلسلة البروتين. بمعرفة هوية الحمض الأميني في الطرف N للجزء ، يمكنه استخدام إنزيم من شأنه قطع نهاية الكربوكسيل لهذا الحمض الأميني المعروف ، وبالتالي إنتاج جزء يضم الحمض الأميني التالي باعتباره الحمض الأميني N- طرفي . على هذا الجزء المتغير ، يمكنه تكرار إجراء ربط DNFB والكروماتوغرافيا ، وبهذه الطريقة يتعلم هوية ذلك الحمض الأميني الثاني للجزء.

كرر التقنية لكل جزء ، وبذلك حصل على تسلسل الأحماض الأمينية لكل منها. ثم كرر الإجراء بأكمله باستخدام إنزيم آخر غير التربسين لتفكيك السلسلة الكبيرة إلى أجزاء من 10 إلى 15 من الأحماض الأمينية ، ثم مرة أخرى باستخدام إنزيم مختلف. استخدم أربعة إنزيمات مختلفة ، كل منها يعمل عن طريق القطع بجانب بعض الأحماض الأمينية وليس غيرها ، وهذا سمح فقط بإمكانية واحدة لترتيب الأجزاء التي تم ربطها معًا في السلسلة الأصلية.

لقد كانت عملية طويلة ومملة ، ولكن سانجر كان لديه تسلسل الأحماض الأمينية لكلا السلسلتين في عام 1952. وبعد ثلاث سنوات أخرى من التكتيكات الكيميائية المماثلة ، أظهر هو والعديد من زملائه في العمل أن سلاسل الأنسولين A و B تعمل معًا كوظائف فسيولوجية الأنسولين يجب أن يتم ربطهم بثلاثة جسور ثاني كبريتيد في ثلاث نقاط مميزة (الشكل 8).

الشكل 8: طريقة F. Sanger لتحليل مجموعات نهاية الببتيد. يبدأ باستخدام كاشفه ، DNFB ، للتفاعل مع الحمض الأميني N-terminal. ثم يظل الحمض الأميني مرتبطًا بـ DNFB (أ). من خلال التحلل المائي (ب) يمكنه بعد ذلك تحديد الحمض الأميني باستخدام الكروماتوغرافيا.

يعتبر الأنسولين صغيرًا بالنسبة للبروتين لأن سلسلتيه تحتويان معًا على 51 من الأحماض الأمينية فقط ، ولكن تم تطبيق اكتشاف سانجر على البروتينات بشكل عام. البروتينات الصغيرة أو الكبيرة تم بناؤها من تسلسلات محددة من الأحماض الأمينية ، مما يجعله بروتينًا مختلفًا. الاكتشاف الذي أكسب سانجر أول جائزة نوبل له في الكيمياء عام 1958. وحصل لاحقًا على جائزة نوبل الثانية في الكيمياء لعمله نهجًا مشابهًا لتسلسل الحمض النووي ، مما وضعه في قائمة قصيرة جدًا من الأشخاص الذين فازوا بجائزة نوبل. جائزة أكثر من مرة.

اختار سانجر الأنسولين لأبحاثه حول تسلسل الأحماض الأمينية بسبب


شكوى DMCA

إذا كنت تعتقد أن المحتوى المتاح عن طريق موقع الويب (كما هو محدد في شروط الخدمة الخاصة بنا) ينتهك واحدًا أو أكثر من حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، فيرجى إخطارنا من خلال تقديم إشعار كتابي ("إشعار الانتهاك") يحتوي على المعلومات الموضحة أدناه إلى الوكيل المذكور أدناه. إذا اتخذ Varsity Tutors إجراءً ردًا على إشعار الانتهاك ، فسيحاول بحسن نية الاتصال بالطرف الذي جعل هذا المحتوى متاحًا عن طريق عنوان البريد الإلكتروني الأحدث ، إن وجد ، الذي قدمه هذا الطرف إلى Varsity Tutor.

قد تتم إعادة توجيه إشعار الانتهاك الخاص بك إلى الطرف الذي جعل المحتوى متاحًا أو إلى جهات خارجية مثل ChillingEffects.org.

يُرجى العلم أنك ستكون مسؤولاً عن التعويضات (بما في ذلك التكاليف وأتعاب المحاماة) إذا لم تُثبت بالدليل المادي أن منتجًا أو نشاطًا ما ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك. وبالتالي ، إذا لم تكن متأكدًا من أن المحتوى الموجود على الموقع أو المرتبط به ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، فيجب أن تفكر أولاً في الاتصال بمحامٍ.

الرجاء اتباع هذه الخطوات لتقديم إشعار:

يجب عليك تضمين ما يلي:

توقيع مادي أو إلكتروني لمالك حقوق الطبع والنشر أو شخص مخول بالتصرف نيابة عنه تعريف بحقوق النشر المزعوم انتهاكها وصفًا لطبيعة وموقع المحتوى الذي تدعي أنه ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، بما يكفي التفاصيل للسماح للمدرسين المختلفين بالعثور على هذا المحتوى وتحديده بشكل إيجابي ، على سبيل المثال ، نطلب رابطًا إلى السؤال المحدد (وليس فقط اسم السؤال) الذي يحتوي على المحتوى ووصف أي جزء معين من السؤال - صورة ، أو الرابط والنص وما إلى ذلك - تشير شكواك إلى اسمك وعنوانك ورقم هاتفك وعنوان بريدك الإلكتروني وبيان من جانبك: (أ) تعتقد بحسن نية أن استخدام المحتوى الذي تدعي أنه ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك هو غير مصرح به بموجب القانون ، أو من قبل مالك حقوق الطبع والنشر أو وكيل المالك (ب) أن جميع المعلومات الواردة في إشعار الانتهاك الخاص بك دقيقة ، و (ج) تحت طائلة عقوبة الحنث باليمين ، أنك إما مالك حقوق الطبع والنشر أو شخص مخول بالتصرف نيابة عنه.

أرسل شكواك إلى وكيلنا المعين على:

تشارلز كوهن فارسيتي توتورز ذ م م
101 طريق هانلي ، جناح 300
سانت لويس ، مو 63105


[Lec 3] إتقان علم الأحياء: هيكل معاينة بطاقات فلاش البروتين

ما هو النشاط البيولوجي الذي لا يشمل البروتينات بشكل مباشر؟ أ. استشعار الضوء. ب. تكسير بوليمرات الطعام إلى جزيئات أصغر. ج. تغيير شكل الخلية. د. الدفاع عن الخلايا ضد الفيروسات. ه. لا تشارك أي من البروتينات المذكورة أعلاه في كل منهم.

يحتوي البروتين الموضح هنا على:

أ. الهيكل الأساسي.
ب. الهيكل الثانوي.
ج. الهيكل الثالث.
د. كل ما ورداعلاه.
ه. كل ما سبق ، بالإضافة إلى الهيكل الرباعي.

يمثل مخطط الشريط هذا بروتينًا في الماء. حتى بدون إظهار السلاسل الجانبية ، من الواضح أن البنية الرباعية للبروتين:

أ. استقرت بواسطة روابط هيدروجينية.
ب. استقرت بالقوى بين مجموعات العمود الفقري.
ج. أضعف من البروتينات الحلزونية بالكامل.
د. يتكون من حلزونات.
ه. لا شيء مما بالأعلى. لا يوجد هيكل رباعي.

يحتوي بروتين الميوغلوبين البشري على 153 حمضًا أمينيًا. إذا أخذت تخمينًا واحدًا في تسلسل الأحماض الأمينية ، فما هي فرصتك في أن تكون على صواب؟

أ. فرصة واحدة في 153.
ب. فرصة واحدة في 153 ^ 20.
ج. فرصة واحدة بحجم 20x153.
د. فرصة واحدة في 18 ^ 153.
ه. فرصة واحدة في 20 ^ 153.

قام عالم الكيمياء الحيوية بتعديل البروتين بحيث حدث الحمض الأميني ليسين حيث حدث الحمض الأميني حمض الأسبارتيك سابقًا. يمكن لهذا التغيير:

أ. (أ) تغيير البنية الثانوية للبروتين دون التأثير على البنية الأولية.
ب. (ب) تغيير البنية الثلاثية للبروتين.
ج. (ج) تؤثر على العمود الفقري للبروتين.
د. كلا (ب) و (ج).
ه. (أ) و (ب) و (ج).

حدد الصيغة التجريبية للحمض الأميني الحر الذي تكون سلسلته الجانبية هي H.

تختلف بقايا الأحماض الأمينية في البروتين عن الأحماض الأمينية الحرة في وجودها.

أ. (أ) أقل من H.
ب. (ب) أقل من OH.
ج. (ج) أقل من H وأخرى أقل من OH.
د. إما (أ) أو (ب).
ه. يمكن أن يكون أي مما سبق.

تحتوي البقايا الموجودة في منتصف عديد ببتيد على −CH3 كسلسلة جانبية لها أو مجموعة R. كم عدد الذرات التي تحتويها البقايا؟

تسمى الأحماض الأمينية "الأحماض" لأنها.

أ. تحتوي على مجموعات أمينية في جزء السلسلة الجانبية.
ب. تحتوي على مجموعات الكربوكسيل في جزء السلسلة الجانبية.
ج. تعمل كأحماض عندما ترتبط بالبروتينات.
د. تحتوي على مجموعات الكربوكسيل في الجزء الفقري.
ه. تحتوي على مجموعات أمينية في العمود الفقري.

في البروتين ، ترتبط روابط الببتيد.

أ. C-R إلى N-H.
ب. N-H إلى C-H.
ج. C = O إلى N-H.
د. C = O إلى C-R.
ه. كل ما سبق.

أي عبارة صحيحة عن السلاسل الجانبية التي تحدث في البروتينات؟

أ. (أ) يحتوي بعضها على C و H.
ب. (ب) يحتوي بعضها على مجموعات كربوكسيل.
ج. (ج) لا ينضم أي منهم إلى العمود الفقري في أكثر من نقطة واحدة.
د. كلا (أ) و (ب).
ه. كل ما سبق.

تتأين سلسلة جانبية معينة من الأحماض الأمينية عند درجة حموضة منخفضة ولكن ليس عند درجة حموضة عالية جدًا. ماذا ينطبق أيضًا على هذه السلسلة الجانبية؟

أ. إنه حامضي.
ب. إنه أحد أنواع الأحماض الأمينية السبعة التي تشترك في هذه الخاصية.
ج. يحتوي على مجموعة الكربوكسيل.
د. تتبرع بـ H + للماء عند درجة حموضة منخفضة.
ه. يحتوي على مجموعة أمينية.

في هذا الرسم التخطيطي ، يتم تقسيم بوليمر بيولوجي ، حيث تمثل الخطوط الصفراء غير الواضحة تفاعلًا كيميائيًا يزيل وحدة فرعية. اي عبارة صحيحة؟

أ. (أ) التفاعل هو إزالة نيوكليوتيد من جزيء DNA.
ب. (ب) تمثل R ذرة يمكن أن تنتمي إلى واحد من 20 عنصرًا كيميائيًا.
ج. (ج) يشير السهم إلى رابطة الببتيد.
د. (د) التفاعل هو تحلل.
ه. كلا (ب) و (د).

يتم تثبيت الثنيات الحلزونية للبروتينات بشكل أساسي عن طريق الروابط بين.

أ. المجموعات الأيونية.
ب. S و S.
ج. سلاسل جانبية.
د. جزيئات الماء.
ه. CO و NH.

أي مما يلي ينطبق على طيات الألواح المطوية داخل بولي ببتيد؟

أ. يتم تثبيت حلقاته في مكانها بشكل أساسي بواسطة جسور ثاني كبريتيد.
ب. السلاسل الجانبية موازية لمستوى الورقة.
ج. أنها تعتمد على التكرار المنتظم لثاني أكسيد الكربون و NH.
د. هم جزء من هيكل رباعي متعدد الببتيد.
ه. كل ما سبق.

ما هو التأثير المحتمل على البروتين إذا استبدلت برولين الأحماض الأمينية بالحمض الأميني جلايسين (السلسلة الجانبية -H) في عدة نقاط؟

أ. سيكون للبروتين المعدل روابط هيدروجينية أقل من ذي قبل.
ب. سيكون للبروتين المعدل حلزونات أطول من ذي قبل.
ج. سيكون للبروتين المعدل حلزونات أقصر من ذي قبل.
د. سيكون الهيكل الأساسي للبروتين المعدل أقصر من ذي قبل.
ه. سيكون هناك دوران أقل حول الروابط الأساسية أكثر من ذي قبل.

الطيات الحلزونية في البروتينات.

أ. يتم طيها بواسطة روابط هيدروجينية.
ب. هي جزء من التركيب الأساسي للبروتين.
ج. يتم طيها بالقوى بين السلاسل الجانبية على المنعطفات المجاورة للحلزون.
د. مطوية عن طريق الاقتران الأساسي.
ه. لا شيء مما بالأعلى.

ما هو القاسم المشترك بين القوى الرئيسية الثلاث التي تعمل على استقرار البنية الثلاثية للبروتين؟

أ. (أ) أنها تنطوي على السلاسل الجانبية.
ب. (ب) أنها تنطوي على الماء حول البروتين.
ج. (ج) هم أضعف من الروابط التساهمية.
د. كلا (أ) و (ب).
ه. كلا (أ) و (ج).

من بين القوى التي تثبت البنية الثلاثية للبروتين ، تعتبر الروابط الهيدروجينية مهمة بشكل خاص لأنها كذلك.

أ. عددًا أكبر من القوى الأخرى.
ب. أقل ارتباطًا بالعمود الفقري من القوى الأخرى.
ج. أقوى من القوى الأخرى.
د. أكثر ارتباطًا بالسلاسل الجانبية من القوى الأخرى.
ه. أكثر مقاومة للاضطرابات البيئية من القوى الأخرى.

ما هي الحقيقة الناتجة عن وجود السلاسل الجانبية القطبية وغير القطبية في البروتين؟

أ. تتأين البروتينات عند وضعها في الماء.
ب. الأس الهيدروجيني له تأثير قوي على البنية الثانوية.
ج. الماء له تأثير قوي على البنية الثلاثية.
د. لا يعتمد طيّ البروتين على قطبية البيئة.
ه. كل بروتين له وظائف عديدة.

تسلسل السلاسل الجانبية القطبية وغير القطبية له تأثير قوي على طي البروتين بشكل رئيسي بسبب.

أ. السلاسل الجانبية غير القطبية تصد الماء.
ب. سلاسل الجانب القطبي تجذب بعضها البعض.
ج. يجذب الماء المجموعات القطبية وليس المجموعات غير القطبية.
د. يصد الماء السلاسل الجانبية غير القطبية.
ه. سلاسل جانبية غير قطبية تجذب بعضها البعض.

يوضح الرسم البياني كيف أن معدل عمل بروتين إنزيم معين يستجيب لدرجة الحرارة. من المحتمل أن يكون الانخفاض بين 43 درجة مئوية و 60 درجة مئوية ناتجًا عن.

أ. كسر روابط الببتيد.
ب. تغيير الهيكل الأساسي.
ج. كسر روابط الهيدروجين.
د. كسر جسور ثاني كبريتيد.
ه. سلاسل جانبية مؤينة.

عندما يتم الكشف عن البروتين بما يكفي لفقد وظيفته ، يكون البروتين موجودًا.

أ. منتشر.
ب. مشوه.
ج. متحلل.
د. مختل.
ه. لا شيء مما بالأعلى.

يحتوي الحمض الأميني ليسين على مجموعة أمينية في سلسلته الجانبية. في البروتين ، استبدل العالم كل ليسين بسيرين (سلسلة جانبية - CH2OH). أدى التغيير إلى طي البروتين.

أ. أقل اعتمادا على روابط الهيدروجين.
ب. أقل حساسية لدرجة الحموضة.
ج. أكثر اعتمادا على تسلسل الأحماض الأمينية.
د. أكثر حساسية لدرجة الحموضة.
ه. أقل حساسية للحرارة.

ما العامل الأكثر أهمية في تحديد درجة الحموضة المثلى للبروتين؟

أ. مواقع مجموعات الكربوكسيل الجانبية السلسلة.
ب. عدد مجموعات كربوكسيل العمود الفقري.
ج. عدد المجموعات الأمينية في العمود الفقري للبروتين.
د. حساسية السلاسل الجانبية الهيدروكربونية للأس الهيدروجيني.
ه. درجة الحموضة في بيئة البروتين.

يتم وضع بقايا السيستين في هذه الصورة بشكل صحيح.

أ. (أ) أكثر أنواع السندات شيوعًا التي تعمل على استقرار البنية الثلاثية.
ب. (ب) رابطة هيدروجينية قوية بشكل خاص.
ج. (ج) أقوى نوع من السندات التي تثبت البنية الثلاثية.
د. كلا (أ) و (ب).
ه. كلا (ب) و (ج).

لماذا لا تعتمد الخلايا أكثر على جسور ثاني كبريتيد لتحقيق الاستقرار في طي البروتينات؟

أ. على الرغم من قوتها ، إلا أن جسور ثاني كبريتيد تضع ضغطًا على العمود الفقري.
ب. جسور ثاني كبريتيد ضعيفة للغاية. يمكن أن تحصل البروتينات على مزيد من الاستقرار من القوى الأيونية.
ج. يجعلون البروتين جامدا. العديد من البروتينات تغير شكلها أثناء عملها.
د. يمكن أن تحدث جسور ثاني كبريتيد فقط بعد البرولين في تسلسل الأحماض الأمينية.
ه. لا يوجد مكان لمزيد من جسور ثاني كبريتيد. تحتوي معظم البروتينات على الكثير منها.

لعمل جسر ثنائي كبريتيد ، من الضروري.

أ. إجراء تفاعل التحلل المائي.
ب. إزالة مجموعتين OH.
ج. إزالة ذرتين من H.
د. إزالة H و OH.
ه. لا شيء مما بالأعلى.

بروتين معين ليس حساسًا جدًا لدرجة الحموضة. قد يحتوي على العديد من السلاسل الجانبية مع مجموعات ________.

أ. -NH2
ب. الكربوكسيل
ج. -PO3H2
د. -CH2OH
ه. امينو

أي مما يلي لا ينطبق على البنية الرباعية للبروتين؟

أ. الروابط الهيدروجينية قد تحمل البولي ببتيدات على اتصال.
ب. لا يمكن أن يحتوي البروتين الرباعي على أقل من مجموعتين من الكربوكسيل.
ج. قد يكون عديد ببتيد واحد له هيكل رباعي.


  • هذا المستند و 3 ملايين + مستند وبطاقة تعليمية
  • أدلة دراسية عالية الجودة وملاحظات محاضرات وامتحانات تدريبية
  • حزم الدورة التدريبية منتقاة بعناية من قبل المحررين الذين يقدمون مراجعة شاملة لدوراتك التدريبية
  • أفضل الدرجات مضمونة

BIO 151 الطبعة الأولى الامتحان رقم 1 دليل دراسة جزيئات الحياة 1. نشأت الحياة وتطورت في البيئات المائية أ. يعتمد على الكيمياء القائمة على الحل 2. المركبات المستخدمة لبناء الهياكل في الأنظمة الحية هي عبارة عن مركبات عضوية قائمة على الكربون. العناصر: CHOPNS ● C ، O ، H ، N تشكل 96٪ من جميع الكائنات الحية بالكتلة ● C و H و O و P و N و S تشكل جميع الجزيئات الكبيرة B. الروابط الكيميائية / أنواع التفاعلات والقوة النسبية ، القطبية مقابل غير القطبية C. الروابط التساهمية (الأقوى): ذرتان تشتركان e- غير قطبية: الإلكترونات مشتركة بالتساوي شحنة كهربائية سالبة أكثر جزئية أكثر ● الرابطة الأيونية: تنتقل الإلكترونات المخططة من ذرة إلى أخرى من تفاعلات أقل من EN إلى المزيد من تفاعلات الشحن والشحن EN ● الرابطة الهيدروجينية: الشحنات الجزئية تسمح للماء بالارتباط بالجيران ● Van der Waals: التذبذبات الدقيقة التي تتفاعل ○ التفاعلات الكارهة للماء. صلصة السلطة: خصائص الماء ، المحبة للماء مقابل الكارهة للماء ● التماسك: ميل جزيئات H2O للالتصاق ببعضها البعض ، يمكن أن ينتقل الماء إلى أعلى الشجرة ● حرارة عالية النوعية: تستهلك قدرًا كبيرًا من الحرارة لتغيير درجة حرارة 1 جم H2O بمقدار 1 درجة C ○ أجسام من يمكن أن يعمل الماء كمخازن مؤقتة لدرجة الحرارة ● H20 (s) أكثر كثافة من H2O (l): H2O (s) مقفل في شبكة مع 4 جيران بالضبط مما يجعلها أقل كثافة (أكثر انتشارًا) ○ عوامات جليدية ● مذيب جيد جدًا: ○ ماء: يحب الماء ، مشحون ، مشحون جزئيًا ، يتفاعل بسهولة مع الماء ■ يذوب في H2O ■ أيوني ، قطبي (غني بـ EN: O ، N) → -OH ، -NH ○ مسعور: يكره H2O ، ■ الروابط غير القطبية: -CHD . الجزيئات الكبيرة: الجزيئات الكبيرة التي هي عبارة عن مجموعات من الجزيئات العضوية الصغيرة تفاعلات التكثيف (الجفاف): الماء هو المنتج ، يصنع البوليمرات التحلل المائي Rxn: يكسر H2O (الماء = المتفاعل) لتحطيم البوليمر يجعل المونومرات 1. الكربوهيدرات (السكريات - بوليمرات السكريات): أ. المجموعة الوظيفية: كربونيل وهيدروكسيل ط. قطبي ، ماء ب. يأتي التنوع في الوظيفة والسلوك من: i. الروابط ومدى التفرع 1. إي. النشا مقابل السليلوز: أ. النشا في شكل ألفا ← خطي ، سهل الهضم ، يعرض -أو المجموعات الوظيفية ب. انقلب السليلوز في شكل بيتا ← مصنوع في شرائط ، خطي صلب ← يصعب على الكائنات الحية هضمه ← يستخدم للهيكل بدلاً من الطعام 2. الكيتين: بوليمر من السكريات المحتوية على N ← يستخدم في صنع الهياكل الخارجية للحشرات ii. أدوار الكربوهيدرات: 1. الهيكلية: السليلوز (النباتات) الكيتين (الفطريات والحيوانات) 2. الطاقة: النشا ، الجليكوجينك. أسماء السكر (للمونومرات) i. تنتهي بـ -oseii. 5C: ريبوز ، deoxyriboseiii. 6 ج: الجلوكوز والفركتوز والجالاكتوز 2. الدهون (الجلسرين والأحماض الدهنية): أ. المجموعات الوظيفية: كربوكسيل. لعمل دهون: الجلسرين العمود الفقري ، الأحماض الدهنية (غير القطبية) ← تتفاعل معًا في الجفاف rxn → polarc. أشكال الدهون: ط. الدهون: جلسرين + 3 أحماض دهنية = ثلاثي الجلسرين ← كاره للماء بشكل لا يصدق. الفسفوليبيدات: 2 أحماض دهنية + جلسرين + فوسفات ماء قطبي 1. طبيعة مزدوجة: رأس ماء ، ذيل كاره للماء 2. الميسيل: تتجمع ذاتيًا ، بدون طاقة ، عفوية ، للخارج ، ذيول 3. البروتينات (بوليمر الأحماض الأمينية): أ. المجموعة الوظيفية: حمض الكربوكسيل ، أمين (شحنة موجبة) ، ري. R = مجموعة التباين: الحلقات (المشاركة الإلكترونية غير القطبية قبل الميلاد) ، 20 ممكنًا ، يمكن أن تكون قطبية أو غير قطبية أو مشحونة أو حمضية / قاعدية. تتكون البوليمرات عن طريق الجفاف. الرابطة الببتيدية: الرابطة التساهمية التي تربط الأحماض الأمينية التي تصنع البروتين عن طريق تفاعل الجفاف ج. مستويات بنية البروتين: i. الهيكل الأساسي: تسلسل الأحماض الأمينية المتصلة بروابط الببتيد ، وهي روابط تساهمية سلسلة خطية من الأحماض الأمينية. البنية الثانوية: التفاعلات بين الأحماض الأمينية القريبة نتيجة الروابط الهيدروجينية بين مكونات مناطق العمود الفقري متعدد الببتيد المستقرة بواسطة روابط هيدروجينية بين ذرات العمود الفقري متعدد الببتيد 1. حلزون ألفا: ملف يتم تثبيته معًا بواسطة رابطة H بين كل رابع حمض أميني 2. ورقة مطوية بيتا: 2+ أجزاء من سلسلة البولي ببتيد المتوازية H bondsiii. البنية الثلاثية: الشكل العام ألفا وبيتا يفترضان النتائج من التفاعلات بين السلسلة الجانبية (مجموعات R) للأحماض الأمينية تشمل الكارهة للماء ، فان دير فالس ، الروابط الأيونية ، جسر ثاني كبريتيد: مجموعات تساهمية 2 -SH تم تجميعها معًا لجعل شكل SS ثلاثي الأبعاد مستقرًا بالتفاعلات بين سلاسل جانبية الهيكل الرباعي: يتضمن هيكل البروتين الكلي الناتج عن تجميع وحدات الببتيد الفرعية تفاعلات بين اتحاد البروتين الفردي لاثنين أو أكثر من polpeptidesd. البروتين المشوه ← (درجة حرارة عالية ، ملح ، درجات الحموضة القصوى) القمامة ← إعادة التشبع ممكن 4. الأحماض النووية (النيوكليوتيدات) أ. البوليمرات المهمة: RNA و DNAb. الوحدات الفرعية: مونومرات تسمى نيوكليوتيدات ولها 3 أجزاء: 1. مجموعات الفوسفات (1-3) ثانيا. سكريات البنتوز (5 ج) (ريبوز أو ديوكسيريبوز) ثالثا. القاعدة النيتروجينية (4 في الحمض النووي الريبي ، 4 في الحمض النووي) الأنواع والوحدات الفرعية الرئيسية المجموعات الوظيفية والخصائص الكيميائية هيكل ووظيفة الغشاء يعتمد ترتيب الحياة على: 1. الحدود المادية (الغشاء) 2. المعلومات 3. العمل (الطاقة) مقدمة: نظرية الخلية في الحياة: 1) الحياة هي الوحدة الوظيفية للحياة ، جميع الكائنات الحية تتكون من خلية واحدة أو أكثر 2) الخلايا تنشأ فقط من الخلايا الموجودة مسبقًا عن طريق الانقسام B. المكونات 1. المكونات الرئيسية (95٪): الفسفوليبيدات ، البروتينات (متكاملة و محيطية) 2. البروتين المصاحب (5٪): البروتينات السكرية / الشحوم السكرية (علامات السكر مثل فصيلة الدم) ، الستيرول (الكوليسترول موجود فقط في الخلايا الحيوانية ، لكن الخلايا النباتية تحتوي على ستيرولات أخرى) أ. الكوليسترول كاره للماء جدًا ← مهم في وظيفة الغشاء. سيولة الغشاء: تعتمد على بنية الدهون ، فوسفوليبيدات غير مرتبطة ، لذا يمكنها التحرك في كل مكان لأنه لا توجد قيود على الحركة ● الدهون المشبعة: دوران حر ● الدهون غير المشبعة: تقييد الدوران ● غير مشبعة متعددة: العديد من المواد المزدوجة ● الاستراتيجيات التي تستخدمها الكائنات الحية زيادة السيولة عندما تنخفض درجة الحرارة ○ زيادة درجة عدم التشبع في الدهون ■ زيادة عدد الروابط غير المشبعة (المزدوجة) في الأحماض الدهنية ■ زيادة عدد الأحماض الدهنية ذات الروابط غير المشبعة ■ مع انخفاض درجة الحرارة ، أقل معبأة بالفوسفوليبيدات ← أقل كثافة ، مع الحفاظ على السيولة من خلال بنية ملتوية ○ زيادة محتوى الكوليسترول في الغشاء لأن الكوليسترول هو محلول سيولة ■ الكوليسترول ضخم ، كاره للماء (غالبًا غير قطبي) ← يعمل مثل الدهون غير المشبعة الغريبة ، يجعل الغشاء أكثر سيولة عند درجة حرارة منخفضة ■ ستسرع حركة الدهون عند درجة حرارة عالية ، جعل الدهون تتحرك بسرعة كبيرة ، ولكن الكوليسترول سوف يهدئ من الدهون لمنع الكثير من التنظيم ■ مع


الملخص

خلفية

ديسموتاز الأكسيد الفائق خارج الخلية (EC-SOD) هو أنزيم معدني رباعي الأبعاد مسؤول عن إزالة أنيونات الأكسيد الفائق من الفضاء خارج الخلية. لقد أظهرنا سابقًا أن الوحدة الفرعية EC-SOD موجودة في نوعين مختلفين قابلين للطي استنادًا إلى الاختلافات في نمط جسر ثاني كبريتيد (Petersen SV ، Oury TD ، Valnickova Z ، Th & # x000f8gersen IB ، H & # x000f8jrup P ، Crapo JD ، Enghild JJ. Proc Natl Acad Sci USA.2003100 (24): 13875 & # x0201380). أحد المتغيرات نشط إنزيميًا (aEC-SOD) بينما الآخر غير نشط (iEC-SOD). ترتبط الوحدات الفرعية EC-SOD في ثنائيات مرتبطة تساهميًا من خلال جسر ثنائي كبريتيد بين الوحدات الفرعية مما يخلق الاحتمال النظري لـ 3 ثنائيات (أأ, ai أو ثانيا) بقدرات مختلفة من مضادات الأكسدة. لقد قمنا بتحليل الهيكل الرباعي للثنائي الكبريتيد المرتبط بـ EC-SOD للتحقق مما إذا كانت هذه الثنائيات موجودة بالفعل.

نتائج

تُظهر تحليلات EC-SOD المنقى من الأنسجة البشرية أن جميع مجموعات الثنائيات الثلاثة موجودة بما في ذلك اثنين من ثنائيات homo-dimers (أأ و ثانيا) وثنائي مغاير (ai). نظرًا لأن EC-SOD عبارة عن رباعي الأسطوانات ، فقد يتحد الثنائيات لتوليد 5 جزيئات مختلفة من EC-SOD ناضجة حيث يتم تحديد النشاط المحدد لكل جزيء بواسطة نسبة الوحدات الفرعية aEC-SOD و iEC-SOD.

استنتاج

يوضح هذا الاكتشاف أن الوحدات الفرعية aEC-SOD و iEC-SOD تتحد في جميع الطرق الممكنة الثلاثة التي تدعم وجود الإنزيمات الرباعية ذات النشاط الأنزيمي المتغير. هذا الاختلاف في الفعالية الأنزيمية قد ينظم مستوى مضادات الأكسدة في الفضاء خارج الخلية ويمثل طريقة جديدة لتعديل النشاط الأنزيمي.


النوع 2 DM ينطوي على علم أمراض مزدوج: هناك مقاومة الأنسولين، أي أن هناك إفرازًا طبيعيًا للأنسولين ولكن الأنسجة تصبح غير حساسة وتفقد قدرتها على تقبل الأنسولين.

في محاولة تعويضية ، تعمل خلايا بيتا بجدية أكبر لإنتاج الأنسولين. هذا لا يمكن أن يستمر ، وفي النهاية يوجد نقص نسبي في الأنسولين في داء السكري من النوع 2.

يمكن أن يقدم هذا مع ثالوث كلاسيكي من أعراض التبول ، العطاش وفقدان الوزن ، على الرغم من أنه من المحتمل أن يكون أقل وضوحًا من المصابين بداء السكري من النوع الأول لأنه عملية تدريجية أكثر.

إنه تشخيص مهم لأنه يمكن أن يؤدي إلى الأوعية الدموية الكبيرة مضاعفات مثل حدود و أزمة قلبية. لذلك ، فإن التعرف المبكر والعلاج أمر حيوي للحد من هذه المضاعفات الخطيرة.

يجب أن يكون التدخل الأول دائمًا تعديلات نمط الحياة، مثل تغييرات النظام الغذائي و زيادة في التمرين. التالي، ميتفورمين هي الدعامة الأساسية للتدخلات الدوائية. في حالة استمرار وجود ارتفاع السكر في الدم ، يمكن تجربة مجموعة من العلاجات الدوائية ، مثل مثبطات SGLT2.

& # 91caption align = "aligncenter" & # 93 الشكل 5 - رسم بياني يوضح ما يحدث في مقاومة الأنسولين. & # 91 / شرح & # 93

يتم توفير المعلومات الطبية الموجودة على هذا الموقع كمصدر معلومات فقط ، ولا يجوز استخدامها أو الاعتماد عليها في أي أغراض تشخيصية أو علاجية. هذه المعلومات مخصصة للتعليم الطبي ، ولا تنشئ أي علاقة بين الطبيب والمريض ، ولا ينبغي استخدامها كبديل للتشخيص والعلاج المهني.
من خلال زيارة هذا الموقع فإنك توافق على الشروط والأحكام السابقة. إذا كنت لا توافق على الشروط والأحكام السابقة ، فلا يجب عليك الدخول إلى هذا الموقع.

نحن نستخدم ملفات تعريف الارتباط لتحسين تجربتك على موقعنا ولإظهار الإعلانات ذات الصلة لك. لمعرفة المزيد ، اقرأ سياسة الخصوصية الخاصة بنا.

نظرة عامة على الخصوصية

تعد ملفات تعريف الارتباط الضرورية ضرورية للغاية لكي يعمل موقع الويب بشكل صحيح. تضمن ملفات تعريف الارتباط هذه الوظائف الأساسية وميزات الأمان للموقع ، بشكل مجهول.

بسكويتمدةوصف
cookielawinfo-checkbox-analytics11 شهرتم تعيين ملف تعريف الارتباط هذا بواسطة البرنامج المساعد GDPR Cookie Consent. يتم استخدام ملف تعريف الارتباط لتخزين موافقة المستخدم على ملفات تعريف الارتباط في فئة "التحليلات".
cookielawinfo-checkbox- وظيفية11 شهريتم تعيين ملف تعريف الارتباط من خلال موافقة ملف تعريف الارتباط في القانون العام لحماية البيانات (GDPR) لتسجيل موافقة المستخدم على ملفات تعريف الارتباط في فئة "وظيفية".
cookielawinfo- checkbox- ضروري11 شهرتم تعيين ملف تعريف الارتباط هذا بواسطة البرنامج المساعد GDPR Cookie Consent. تُستخدم ملفات تعريف الارتباط لتخزين موافقة المستخدم على ملفات تعريف الارتباط في فئة "ضرورية".
cookielawinfo- checkbox- الآخرين11 شهرتم تعيين ملف تعريف الارتباط هذا بواسطة البرنامج المساعد GDPR Cookie Consent. يتم استخدام ملف تعريف الارتباط لتخزين موافقة المستخدم على ملفات تعريف الارتباط في فئة "أخرى.
cookielawinfo-checkbox-performance11 شهرتم تعيين ملف تعريف الارتباط هذا بواسطة البرنامج المساعد GDPR Cookie Consent. يتم استخدام ملف تعريف الارتباط لتخزين موافقة المستخدم على ملفات تعريف الارتباط في فئة "الأداء".
مشاهدة_سياسة ملفات تعريف الارتباط11 شهريتم تعيين ملف تعريف الارتباط بواسطة المكوّن الإضافي GDPR Cookie Consent ويستخدم لتخزين ما إذا كان المستخدم قد وافق على استخدام ملفات تعريف الارتباط أم لا. لا تخزن أي بيانات شخصية.

تساعد ملفات تعريف الارتباط الوظيفية على أداء وظائف معينة مثل مشاركة محتوى موقع الويب على منصات التواصل الاجتماعي ، وجمع التعليقات ، وميزات الطرف الثالث الأخرى.

تُستخدم ملفات تعريف الارتباط الخاصة بالأداء لفهم وتحليل مؤشرات الأداء الرئيسية للموقع مما يساعد في تقديم تجربة مستخدم أفضل للزوار.

تُستخدم ملفات تعريف الارتباط التحليلية لفهم كيفية تفاعل الزوار مع الموقع. تساعد ملفات تعريف الارتباط هذه في توفير معلومات حول مقاييس عدد الزوار ومعدل الارتداد ومصدر المرور وما إلى ذلك.

تُستخدم ملفات تعريف الارتباط الإعلانية لتزويد الزوار بالإعلانات ذات الصلة وحملات التسويق. تتعقب ملفات تعريف الارتباط هذه الزوار عبر مواقع الويب وتجمع المعلومات لتقديم إعلانات مخصصة.

ملفات تعريف الارتباط الأخرى غير المصنفة هي تلك التي يتم تحليلها ولم يتم تصنيفها في فئة حتى الآن.


شاهد الفيديو: 51 المستثنى بإلا عربي6 (أغسطس 2022).